SÍNTESIS PERSONALIZADA DE PÉPTIDOS

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Pautas útiles para trabajar
con péptidos sintéticos

Cómo probar la solubilidad de su péptido sintético personalizado

El método más común para probar la solubilidad se basa en la determinación de la carga. Para péptidos pequeños (hasta 5 aminoácidos), el agua destilada suele ser la primera opción. En los demás casos, puede consultar la siguiente guía:

1. Atribuya -1 a cada residuo ácido (Asp/D, Glu/E) y al ácido carboxílico terminal. Luego, asigne +1 a cada residuo básico (Arg/R, Lys/K, His/h) y a la amina terminal. Sume ambos valores para determinar la carga global de su péptido
2. Si la carga global es positiva, intente disolver el péptido en agua. Si no se disuelve, acidifique la solución con ácido acético (10–30 %). Añada TFA si el ácido acético no permite la dilución.
3. Si la carga global es negativa y el péptido no contiene cisteínas, intente disolverlo en agua. Si no se disuelve, agregue hidróxido de amonio hasta alcanzar la concentración deseada.
4. Si la carga calculada es cero, el péptido puede diluirse con disolventes orgánicos (metanol, etanol, isopropanol o acetonitrilo). Una pequeña cantidad de DMSO diluida en agua puede usarse dependiendo de la aplicación final. Tenga especial cuidado con péptidos que contienen cisteína, metionina o triptófano, ya que son sensibles a la oxidación. En estos casos, reemplace DMSO por DMF.

Cómo diseñar péptidos antigénicos para vacunas y producción de anticuerpos

Los péptidos antigénicos sintéticos son herramientas poderosas para la generación de anticuerpos policlonales o monoclonales y como componentes de vacunas peptídicas. Para estas aplicaciones, los péptidos deben diseñarse considerando dos propiedades: antigenicidad e inmunogenicidad. La primera se refiere a la capacidad de un antígeno para interactuar con el sitio de unión funcional de un anticuerpo, mientras que la segunda describe su capacidad para inducir una respuesta inmune humoral y/o celular. Para una producción efectiva de vacunas y anticuerpos, los péptidos deben tener ambas propiedades.

La antigenicidad del péptido puede aumentarse:

1. Eligiendo secuencias hidrofílicas: las regiones solubles tienen residuos hidrofílicos expuestos en superficie, más proclives a desencadenar una respuesta inmune.
2. Asegurando alta accesibilidad del epítopo: la estérica puede dificultar la interacción antígeno-anticuerpo incluso en regiones hidrofílicas; es esencial garantizar que el epítopo sea fácilmente accesible en la proteína nativa.
3. Optando por una longitud óptima: para maximizar la antigenicidad, los péptidos deben tener entre 10 y 20 residuos de AA. Péptidos cortos (<10 AA) rara vez son enlazados por anticuerpos; los largos (>20 AA) tienden a adoptar conformaciones que no representan la estructura nativa.

La inmunogenicidad se maximiza acoplando péptidos sintéticos a carriers siguiendo estas recomendaciones:

1. Orientación del péptido: el péptido debe presentarse igual que en la proteína nativa.
2. Naturaleza de la proteína carrier: suelen contener varios epítopos capaces de inducir respuesta inmune, por lo que elegir el adecuado es esencial. KLH y BSA son los más usados, siendo KLH preferido por su masa y complejidad, que inducen una respuesta más intensa.

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La síntesis de péptidos en fase sólida (Solid-Phase Peptide Synthesis, SPPS) ha dominado el mercado de la producción personalizada en las últimas décadas. Desarrollada en los años cincuenta, esta tecnología sigue destacando por su automatización, rentabilidad, escalabilidad, plazos de entrega y rendimiento.

El método se realiza tradicionalmente sobre un soporte sólido de manera secuencial desde el extremo C al N. Se emplean aminoácidos Nα-protegidos para controlar la dirección de la síntesis y minimizar reacciones colaterales. Actualmente, la síntesis en fase sólida utiliza dos principales grupos protectores en el N-terminal: Boc (t-butyloxycarbonilo) y Fmoc (9-fluorenilmetoxicarbonilo).

Además, se añaden grupos protectores permanentes a las cadenas laterales para evitar ramificaciones indeseadas y soportar ciclos químicos; se eliminan sólo al final con ácidos fuertes. Bencil (Bzl) y tert-butilo (tBu) son los más usados para esto.

La síntesis escalonada se realiza así:

1. Desprotección: se eliminan los grupos protectores Nα para permitir la adición de un nuevo residuo en el extremo N. Los agentes desprotectores varían según el grupo: TFA (trifluoroacético) para Boc, y piperidina para Fmoc.
2. Acoplamiento: para añadir un nuevo aminoácido en el N-terminal se activa el ácido carboxílico C-terminal; carbodiimidas como DCC o DIC son reactivos de acoplamiento.
3. Corte: tras varios ciclos, se eliminan todos los grupos protectores restantes con ácidos fuertes como HF, HBr o TFMSA para Boc/Bzl, y TFA para Fmoc/tBu. En este paso, la cadena peptídica también se separa del soporte sólido para su purificación.

El uso de químicos fuertes puede suponer un reto para la purificación. Para superarlo, se emplea la síntesis en fase líquida para producción GMP, aunque es más lenta y menos eficiente, usándose sobre todo para péptidos puros cortos (<10 AA).

Tanto la síntesis en fase sólida como líquida son químicas para péptidos lineales. Para péptidos grandes con estructuras complejas, la expresión recombinante es mejor opción. Sin embargo, sólo produce aminoácidos naturales, una limitación clave.

Por ello, para moléculas con aminoácidos no naturales o estructuras complejas, la semisíntesis es ideal.

Métodos más eficaces de purificación de péptidos

A pesar de la eficiencia de los métodos de síntesis, muchos procesos generan impurezas por desprotección incompleta, reacciones indeseadas, truncamientos, deleción, isómeros u otros subproductos.

La eliminación de estas impurezas suele lograrse mediante una o varias técnicas de purificación:

• Cromatografía de exclusión por tamaño
• Cromatografía de intercambio iónico (IEC)
• Cromatografía líquida de alta eficacia (HPLC)
• Cromatografía HPLC de fase reversa (RP-HPLC)
• HPLC de filtración en gel

Entre todas ellas, la RP-HPLC es la más empleada. A diferencia de la HPLC convencional (que separa productos según la concentración de disolventes polares), la RP-HPLC captura moléculas hidrofóbicas de soluciones acuosas y las libera según su hidrofobicidad, facilitando la separación de péptidos correctamente sintetizados de impurezas no deseadas.