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ProteoGenix ofrece servicios de expresión de proteínas recombinantes en 5 sistemas, desde µg hasta escala en gramos, con control de calidad (QC) completo incluido.
E. coli • B. subtilis • Levadura • Baculovirus • Mamíferos
De µg a g, con matraces de cribado y biorreactores.
Enzimas • Anticuerpos • Citoquinas • GPCRs • Proteínas de membrana • VLPs • Factores de crecimiento
Elegir el sistema de expresión adecuado es fundamental para el rendimiento, el plegamiento, la solubilidad, la actividad y las modificaciones postraduccionales.
⏱ Plazo: 3-5 semanas
El estándar de oro para anticuerpos de grado diagnóstico e investigación.
• Dos líneas celulares principales: CHO: XtenCHO™ (propietaria, primaria), ATACHO y HEK: HEK293T, HEK293F
• Mejor para: proteínas terapéuticas, anticuerpos, citoquinas, GPCRs, construcciones multidominio, cualquier diana que requiera bioactividad
⏱ Plazo: 2-3 semanas
E. coli es el sistema preferido para la expresión rápida y de alto rendimiento de proteínas simples, especialmente para biología estructural.
• Cepas: BL21 (DE3), TE7, Rosetta (DE3)
• Mejor para: enzimas, proteínas estructurales, factores de crecimiento, dominios proteicos — uso en investigación e industrial
⏱ Plazo: 6-9 semanas
El sistema de expresión baculovirus ofrece altos rendimientos para proteínas grandes o complejas que requieren procesamiento eucariota, incluidas glicosilación y formación de puentes disulfuro.
• Cepas: disponibles bajo solicitud
• Mejor para: proteínas multidominio grandes, partículas similares a virus (VLPs), complejos proteicos, dianas de biología estructural
⏱ Plazo: 5-7 semanas
La levadura equilibra una expresión elevada con modificaciones postraduccionales eucariotas (PTMs, por sus siglas en inglés), adecuada para la producción desde pequeña hasta gran escala.
• Dos plataformas: Pichia pastoris, Saccharomyces cerevisiae
• Mejor para: proteínas secretadas, proteínas que requieren plegamiento eucariota pero no glicosilación típica de mamífero; aplicaciones industriales y agro
⏱ Plazo: 2-3 semanas
Bacillus subtilis secreta proteínas directamente al medio de cultivo, facilitando la purificación posterior. Ofrece bajos niveles de endotoxina y es ideal para proteínas donde la secreción es crítica para su actividad.
• Cepas: disponibles bajo solicitud
• Mejor para: proteínas secretadas, enzimas industriales, aplicaciones GRAS, expresión procariota libre de cuerpos de inclusión
Revisión experta
Los científicos de ProteoGenix pueden revisar su diana y restricciones para recomendar la estrategia de expresión más adecuada.
Compare células de mamífero, E. coli, Bacillus subtilis, baculovirus/células de insecto y levadura para elegir el sistema de expresión recombinante más adecuado para su proteína.
Los sistemas de expresión de proteínas difieren en calidad, velocidad de producción, escalabilidad, modificaciones postraduccionales y presupuesto. Las células de mamífero suelen ser preferidas para anticuerpos y proteínas terapéuticas, mientras que E. coli ofrece la solución más rápida y económica para proteínas recombinantes sencillas.
| Células de mamífero | E. Coli | B. Subtilis | Baculovirus/Células de insecto | Levadura | |
|---|---|---|---|---|---|
| Ideal para | Anticuerpos, citoquinas, receptores, proteínas terapéuticas, estudios in vivo | Biología estructural, antígenos simples, enzimas | Proteínas secretadas | Proteínas grandes y complejas, VLPs, complejos multisubunidad | Producción escalable con PTMs a coste moderado |
| Plazo | 3-5 semanas | 2-3 semanas | 2-4 semanas | 6-9 semanas | 5-7 semanas |
| Posibilidades de modificaciones postraduccionales | Alta | Baja | Baja | Intermedia | Intermedia |
| Formación de puentes disulfuro | +++ | ∅ | ∅ | ++ | + |
| Capacidad de expresión de proteínas complejas/multidominio | +++ | ∅ | ∅ | ++ | ++ |
| Niveles de endotoxina | Bajo | Alto | Bajo | Bajo | Bajo |
| Complejidad para escalar | Intermedia | Sencilla | Sencilla | Compleja | Intermedia |
| Nivel de secreción de la proteína de interés | Alto | Bajo | Intermedio | Intermedio | Intermedio |
Con más de 11 000 proteínas recombinantes producidas con éxito, nuestros científicos tienen experiencia expresando prácticamente todas las familias principales de proteínas, desde enzimas simples hasta anticuerpos terapéuticos, proteínas de membrana altamente complejas y aquellas que requieren modificaciones postraduccionales nativas.
Dianas desafiantes que requieren estrategias de expresión optimizadas.
GPCRs, Canales iónicos, Transportadores, Receptores de superficie celular
EJEMPLOS:
• Receptor β2-adrenérgico
• CFTR
• SERT
• hERG
• claudinas
• integrinas
Enzimas de grado investigación, diagnóstico e industriales
EJEMPLOS:
• Quinasas
• Fosfatasas
• Proteasas
• Nucleasas
• Polimerasas
• CRISPR-Cas9
Todos los principales formatos de anticuerpos
EJEMPLOS:
• IgG (todas las subclases)
• Fab
• scFv
• VHH
• bispecíficos
• cargas de ADC
Formatos de antígeno complejos y partículas similares a virus
EJEMPLOS:
• Proteína Spike SARS-CoV-2
• HA/NA de influenza
• Proteína F RSV
• ENV de VIH
Proteínas de fusión, multímeros y constructos multidominio
EJEMPLOS:
• Fc fusión
• Proteínas TRAP
• Antígenos triméricos
• Ensamblajes coiled-coil
Glicoproteínas, fosfoproteínas, dianas ancladas a GPI
EJEMPLOS:
• hCG
• Activador tisular del plasminógeno (tPA)
• Factores de coagulación
• Ligandos Wnt
¿Busca una proteína específica?
Elegir el socio adecuado en expresión de proteínas es más que capacidad de producción. El éxito en la expresión de proteínas recombinantes requiere seleccionar la estrategia óptima para cada proteína, anticipar los desafíos técnicos y adaptar el flujo de trabajo para obtener la mayor probabilidad de éxito.
Evaluamos cada proyecto individualmente y recomendamos el sistema de expresión que mejor se adapte a la complejidad estructural de su proteína, aplicación y requisitos de calidad — incluso aunque eso implique elegir una plataforma diferente de la inicialmente solicitada.
Muchas proteínas recombinantes requieren más que protocolos estándar. Nuestros científicos desarrollan estrategias personalizadas para proteínas de membrana, proteínas tóxicas, construcciones multidominio, dianas propensas a agregación y proteínas que requieren plegamientos o modificaciones postraduccionales complejas.
Junto a plataformas de expresión consolidadas, desarrollamos soluciones propietarias como XtenCHO® Race para mejorar los rendimientos, acelerar los plazos y ampliar la gama de proteínas que se pueden producir con éxito.
En lugar de coordinar varios proveedores, puede confiar en un único equipo para diseño, optimización de la expresión, purificación, caracterización y escala de producción, asegurando continuidad total en su proyecto.
Cada proyecto es gestionado por científicos con doctorado que brindan recomendaciones técnicas, discuten resultados y adaptan la estrategia cuando es necesario, creando un enfoque colaborativo más allá de un servicio transaccional.
Nuestros servicios de producción de proteínas están optimizados para ofrecer alto rendimiento, funcionalidad y reproducibilidad para cualquier proteína recombinante.

Comenzamos evaluando su secuencia para riesgos de expresión, uso de codones, péptidos señal, regiones transmembrana y posibles problemas. Luego optimizamos el constructo y elegimos el vector más adecuado para sus objetivos.
Antes de escalar la producción, evaluamos el nivel de expresión, solubilidad y calidad en cultivos pequeños. Así minimizamos el riesgo técnico y encontramos las mejores condiciones antes de lotes mayores.
Servicio de expresión transitoria de proteínas:
• Cantidades de mg–gramos
• plazo más rápido
Desarrollo de líneas celulares a medida:
• Producción en gramos–kilogramos
• biorreactores o líneas celulares estables
Purificación en uno o varios pasos según sus especificaciones.
Métodos disponibles:
– Cromatografía de afinidad: Níquel (His-tag), Streptactin (Strep-tag), Protein A/G (Fc-tag)
– Cromatografía de intercambio iónico (IEX)
– Cromatografía por exclusión de tamaño (SEC)
– Eliminación de endotoxinas (hasta <0,1 EU/mL garantizado)
– Remoción de etiquetas (clivaje por proteasas)
– Renaturalización (proteínas insolubles)
– Optimización de buffer
Cada lote es sometido a control de calidad antes de su entrega
Incluido de serie:
• SDS-PAGE
• UV280
con ensayos adicionales bajo solicitud según sus necesidades.
Las proteínas se entregan liofilizadas con el embalaje adecuado.
Para material de grado preclínico, proporcionamos certificado de análisis (CoA) e informes de QC bajo nuestro sistema de gestión ISO 9001.
Proteínas difíciles de expresar
Con más de 25 años de experiencia, nuestro equipo ha desarrollado estrategias específicas para dianas que fracasan en condiciones estándar, incluidas GPCRs, complejos pMHC, proteínas de membrana multipaso, proteínas secretadas con puentes disulfuro complejos y complejos que requieren coexpresión.
Un gestor científico de cuentas con doctorado analiza su proteína, su historial de expresión y la literatura antes de recomendar una estrategia.
Realizamos pruebas rápidas a pequeña escala en el sistema que mejor se adapta a su proteína. Así se valida la línea base o se confirma que el plan A no basta.
Diagnosticamos la causa (bajo rendimiento, poca solubilidad, inestabilidad, etc.) y aplicamos una estrategia dirigida. Aquí una visión general de soluciones específicas.
Tecnología exclusiva
Con XtenCHO Race™, nuestra plataforma transitoria de expresión en CHO de propiedad exclusiva, usted obtiene acceso exclusivo a uno de los sistemas de expresión mamíferos más productivos de la actualidad. Esta plataforma, grado servicio, ha sido desarrollada y validada internamente para proyectos de producción exigentes.
” Recientemente elegí ProteoGenix para producir una proteína recombinante en células HEK293. La alta productividad y actividad de la proteína obtenida, probablemente debido a una glicosilación y plegado adecuados, nos permitió obtener excelentes resultados en estudios funcionales y alcanzar nuevos hitos en nuestro proyecto. La calidad del servicio y la comunicación fluida y cordial con el gestor de cuentas encargado del proyecto fueron clave para este éxito. Recomiendo ProteoGenix para la producción de proteínas recombinantes. “
Vea cómo nuestros científicos resuelven proyectos desafiantes de expresión de proteínas y anticuerpos recombinantes — desde el cribado rápido hasta la producción a escala preclínica.
Desde síntesis génica y cribado de expresión hasta purificación y fabricación a gran escala, nuestros servicios de producción de proteínas están optimizados para ofrecer alto rendimiento, funcionalidad y reproducibilidad para cualquier proteína recombinante.
El sistema de expresión es clave en el presupuesto final. En general, E. coli y B. subtilis son las opciones más económicas, mientras que la expresión en células de mamífero suele exigir mayor inversión por su capacidad de plegamiento y modificaciones postraduccionales.
El precio final depende de la complejidad de la proteína, estrategia de purificación, caracterización, escala y pasos opcionales de optimización.
E. coli y B. subtilis suelen ser las opciones más económicas porque crecen rápido y requieren procesos sencillos.
Levadura es excelente para equilibrar coste y expresión eucariota.
Baculovirus/células de insecto se eligen para proteínas recombinantes complejas que requieren plegado avanzado o ensamblaje multisubunidad.
Células mamíferas suelen suponer la mayor inversión, pero son la elección para anticuerpos, receptores, citoquinas y proteínas terapéuticas que requieren PTMs nativos.
Alvarado-Marchena, L., Martínez-Pérez, M., Aparicio, F., Pallas, V., & Maumus, F. (2022). Recent acquisition of functional M6A RNA demethylase domain in orchid TY3/Gypsy elements. Frontiers in Plant Science, 13. https://doi.org/10.3389/fpls.2022.939843
Steindor, M., Stehling, F., Olivier, M., Kehrmann, J., Diricks, M., Maurer, F. P., Horn, P. A., Straßburg, S., Welsner, M., Sutharsan, S., & Lindemann, M. (2021). Species-Specific Interferon-Gamma Release Assay for the Diagnosis of Mycobacterium abscessus Complex Infection. Frontiers in Microbiology, 12. https://doi.org/10.3389/fmicb.2021.692395
Noack, L. C., Bayle, V., Armengot, L., Rozier, F., Mamode-Cassim, A., Stevens, F. D., Caillaud, M., Munnik, T., Mongrand, S., Pleskot, R., & Jaillais, Y. (2021). A nanodomain-anchored scaffolding complex is required for the function and localization of phosphatidylinositol 4-kinase alpha in plants. The Plant Cell, 34(1), 302–332. https://doi.org/10.1093/plcell/koab135