KUNDENSPEZIFISCHE PEPTIDSYNTHESE

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Peptidsynthese-Methode	Fmoc-Festphasensynthese (Standard) GMP-Peptidsynthese (auf Anfrage)
Menge	Von 1 mg bis 1 kg
Reinheit	Roh bis ≥ 98% TFA-Entfernung auf Anfrage
Bearbeitungszeit	Ab 10 Werktagen
Versand	Umgebungstemperatur
Peptidbestellung	Lyophilisiertes Peptid und entsprechender QC-Bericht
Standard-QC-Bericht	Aminosäuresequenz Informationen zu Reinheit und Menge Informationen zu Modifikation und Konjugation MS- und HPLC-Profile (außer bei Roh-/entsalzten Peptiden)
Zusätzliche Analytik (auf Anfrage)	Analyse des Nettopetidgehalts (N%) Qualitative Aminosäureanalyse (AAA) Analyse des Wassergehalts Ionenchromatographie (TFA, HAC) Lösungsmittelrest (DMF, ACN) Endotoxine (<1EU/MG)
Löslichkeitstest (auf Anfrage)	Fordern Sie einen Löslichkeitstest an, um auf die Verwendung eines Teils Ihres Bestandes für Tests zu verzichten. Wenn Sie den Test lieber in Ihrem eigenen Labor durchführen möchten, lesen Sie unsere hilfreichen Richtlinien unten.

Sie suchen nach maßgeschneiderten rekombinanten Peptiden?

Bei ProteoGenix bieten wir rekombinante Expression und Semisynthese
(Ligation von synthetischen und rekombinanten Fragmenten) zusätzlich zur Standard-Fmoc-Festphasensynthese.
Wenn Sie komplexe Strukturen bearbeiten, kontaktieren Sie unser Team, um zu erfahren, wie wir Sie unterstützen können.

Erhalten Sie hochwertigste Peptide in 3 einfachen Schritten

Prinzip	Beschreibung
Länge	Die Länge sollte zwischen 6-20 Aminosäuren liegen (optimal: 15) Kürzere Peptide lassen sich leichter herstellen und reinigen, was die Kosten senkt Für längere Peptide sollte Fragment-Ligation oder rekombinante Expression in Betracht gezogen werden
Löslichkeit	Die meisten nativen Proteine und davon abgeleiteten Peptide sind stark hydrophob, was die Produktion und Lösung erschwert Verkürzung der Aminosäuresequenz Austausch nicht-essentieller hydrophober Reste durch Aspartat, Lysin, Arginin, Histidin oder Glutamat
Quervernetzung	Vermeiden Sie Peptidsequenzen mit hohem Anteil an Aspartat, Glutamat, Histidin, Lysin, Asparagin, Glutamin, Arginin, Serin, Threonin oder Tyrosin Diese Aminosäuren neigen zu Wasserstoffbrückenbindungen und Gelbildung in Lösung Wenn möglich, ersetzen Sie diese nicht-essentiellen Reste durch weniger vernetzungsanfällige Reste
Stabilität	Beispiele für Reste, die die Stabilität von Peptiden stark beeinträchtigen: Vermeiden Sie N-terminale Glutaminreste, da diese in sauren Bedingungen Zyklisierung begünstigen. Peptidbindungen zwischen Aspartat und Glycin, Prolin oder Serin sind hydrolyseanfällig – ersetzen Sie sie durch Aspartat. Vermeiden Sie benachbarte Serin- oder Prolinreste, da dies das Risiko von Deletionen erhöht und somit die Endreinheit senkt Falls diese Reste nicht ersetzt werden können, erwägen Sie Modifikationen des Peptidrückgrats (Acetylierung, Amidierung etc.) oder Konjugation mit anderen Molekülen (PEG oder BSA), um die Stabilität zu erhöhen

Peptid-Reinheitsgrad	Anwendungen
Roh	Interaktionsstudien (Ligand-Rezeptor, Protein-Protein…) Mutationsscreening Sequenzoptimierung
>70%	Polyklonale Antikörperherstellung ELISA-Tests
>80%	Monoklonale Antikörperproduktion In-vitro-Tests Quantitative Hemmungsstudien Quantitative Interaktionsstudien NMR-Studien
>95%	Kristallografie Quantitative Studien

Typ	Verfügbare Modifikationen, Labels oder Tags	Verfügbare Modifikationen, Labels oder Tags
N-/C-Terminus- Modifikation	3-(p-Hydroxyphenyl)propionsäure (Dnp, N-Terminus) Acetylierung (Lys) Alloc (N-Terminus) AMC (C-Terminus) Amidierung (C-Terminus) Benzyloxycarbonylierung (CBZ) Br-Ac- ((N-Terminus)) CMK/FMK (C-Terminus) DL-Liponsäure (N-Terminus) Fettsäure (N-Terminus) Formylierung (N-Terminus) Lys(Pal) (mitten, C-Terminus)	Maleimid (N-Terminus) Myristinsäure (N-Terminus) NHEt (C-Terminus) NHisopen (C-Terminus) NHMe (C-Terminus) OBzl (C-Terminus) OEt (C-Terminus) OMe (C-Terminus) OtBu (C-Terminus) Palmitoyl (N-Terminus) p-Nitroanilid (pNA, C-Terminus) Succinylierung (Suc, N-Terminus) TBzl (C-Terminus)
Phosphorylierung	(pSer) (pTyr) (pThr)	Di-Sites in Sequenz Tri-Sites in Sequenz
Peptid- Konjugation	KLH / OVA / BSA-Peptid (N-Terminus oder Cystein) Meerrettichperoxidase (HRP)	Ovalbumin Myoglobin
Peptid- Zyklisierung	Mono-Disulfidbrücke Doppel-Disulfidbrücke Dreifach-Disulfidbrücke	Amid-zyklisch (Seitenkette, Ende) Intermolekular (Seitenkette, Ende)
Gequenchte fluoreszente Peptide	Abz/ Tyr (3-NO2)	EDANS oder DABCYL
Isotopenmarkierung	N15 Ala N15 Gly N15 Val N15 Pro	N15 Leu N15 Phe N15 Lys
Fluoreszenz/Dye-Labels	(Lys(Dnp)) (mitten) (Lys(Maleimid)), (mitten) 3-Indolylacetat (N-Terminus) 5-TAMRA (N-Terminus) Biotin (N-Terminus, Y/N Ahx) Biotin (Lys in Sequenz) Biotin (ohne Lys in Sequenz) Dansyl (N-Terminus, Y/N Ahx) Dansyl (Lys in Sequenz) DTPA (N-Terminus) EDBiotin (C-Terminus) EDDnp (C-Terminus) FITC/5-FAM (N-Terminus, Y/N Ahx)	FITC/5-FAM (Lys in Sequenz) HYNIC (N-Terminus) Lys (Pen) Lys(TMR) (C-Terminus) Lys(TMR) (mitten) MCA (C-Terminus konjugiert an Lys-Seitenkette) MCA (N-Terminus) Palmitoylierung (Seitenkette von Cys) Rhodamin (N-Terminus) Rhodamin (ohne Lys in Sequenz) TMR (N-Terminus)

Wenn Sie eine Expertenberatung wünschen, um die Stabilität und Ausbeute Ihres synthetischen Peptids zu maximieren und die Produktionskosten gering zu halten, wenden Sie sich an unser Team für weitere Informationen.

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Nützliche Richtlinien für die Arbeit mit synthetischen Peptiden

So testen Sie die Löslichkeit Ihres kundenspezifischen synthetischen Peptids

Die gängigste Methode zur Löslichkeitsprüfung basiert auf der Ladungsbestimmung. Bei kleinen Peptiden bis zu 5 Aminosäuren empfiehlt sich destilliertes Wasser. Für andere Fälle können Sie sich an diesem Leitfaden orientieren:

Weisen Sie jedem sauren Rest (Asp/D, Glu/E) und der terminalen Carboxylgruppe den Wert -1 zu.

Dann vergeben Sie +1 für jede basische Aminosäure (Arg/R, Lys/K, His/h) und die terminale Aminogruppe.

Summieren Sie beide Werte, um die Netto-Ladung Ihres Peptids zu ermitteln

Ist der Gesamt-Ladungswert positiv, versuchen Sie, Ihr Peptid in Wasser zu lösen.

Löst sich das Peptid nicht, säuern Sie die Lösung mit Essigsäure (10 bis 30 %) an.

Fügen Sie TFA hinzu, falls Essigsäure für eine vollständige Lösung nicht ausreichend ist.

Ist die Netto-Ladung negativ und enthält das Peptid keine Cysteinreste, versuchen Sie, Ihr Peptid in Wasser zu lösen.

Falls die Lösung nicht erfolgt, geben Sie Ammoniumhydroxid hinzu, um die gewünschte Konzentration zu erreichen.

Ist die berechnete Ladung null, kann das Peptid mit organischen Lösungsmitteln (Methanol, Ethanol, Isopropanol oder Acetonitril) verdünnt werden.

Je nach Endanwendung kann eine kleine Menge DMSO mit Wasser verdünnt zum Einsatz kommen.

Besondere Vorsicht ist geboten bei Peptiden mit Cystein-, Methionin- oder Tryptophanresten, da diese zu Oxidation neigen.

In diesen Fällen DMSO durch DMF ersetzen.

Wie werden antigene Peptide für Impfstoffe und die Antikörperproduktion entworfen?

Synthetische antigene Peptide sind leistungsstarke Werkzeuge zur Generierung polyklonaler oder monoklonaler Antikörper und als Komponenten von Peptidimpfstoffen. Für diese Anwendungen müssen Peptide mit zwei Eigenschaften entworfen werden: Antigenität und Immunogenität. Der erste Begriff beschreibt die Fähigkeit eines Antigens mit der funktionellen Bindungsstelle eines Antikörpers zu interagieren, während der zweite die Fähigkeit eines Peptids beschreibt, eine humorale und/oder zelluläre Immunantwort auszulösen. Für eine wirkungsvolle Impfstoff- und Antikörperproduktion sollten beide Eigenschaften vorliegen.

So wird die Antigenität eines Peptids erhöht

Hydrophile Sequenzen auswählen: Lösliche Regionen besitzen exponierte, hydrophile Reste, die wahrscheinlicher eine Immunantwort auslösen.
Hohe Epitopezugänglichkeit sicherstellen: Sterische Hinderung kann die Interaktion von Antikörper und Antigen auch in hydrophilen Bereichen verhindern. Es ist essentiell, dass das Epitop im nativen Protein gut zugänglich ist.
Optimale Peptidlänge wählen: Um die Antigenität zu maximieren sollten Peptide zwischen 10 und 20 AA haben. Kurze Peptide (<10 AA) werden selten von Antikörpern erkannt, lange Peptide (>20 AA) nehmen eher 3D-Strukturen an, die nicht der nativen Struktur entsprechen.

Die Immunogenität von Peptiden kann maximiert werden, indem sie an Carrier gekoppelt werden – folgendes beachten:

Peptidorientierung: Das Peptid sollte immer so präsentiert werden wie im nativen Protein.
Art des Carrier-Proteins: Das Carrierprotein enthält oft mehrere Epitope, die eine Immunantwort auslösen. Die Wahl des richtigen Carriers ist dabei entscheidend. KLH und BSA sind am häufigsten im Einsatz. KLH ist wegen seiner hohen Masse und Komplexität meist bevorzugt, weil es eine stärkere Immunantwort hervorruft.

Hauptanwendungsgebiete von synthetischen Peptiden

Peptidarzneimittel

Viele Peptidarzneimittel werden durch chemische Modifikation natürlicher Moleküle hergestellt. Sie sind unverzichtbar für die Behandlung zahlreicher Stoffwechselkrankheiten.

Peptidimpfstoffe

Impfstoffe gelten als eine der größten Errungenschaften der modernen Medizin. Konventionelle Impfstoffe basieren meist auf inaktivierten Pathogenen, was die Produktion erschwert. Peptidimpfstoffe sind eine kosteneffiziente, sichere und hochspezifische Alternative.

Peptide für Tissue Engineering

Die Entdeckung von Zelladhäsions- und Selbstassemblierungspeptiden hat neue Möglichkeiten im Tissue Engineering eröffnet. Diese Peptide werden als bioaktive Moleküle zur Zellkultivierung und Geweberegeneration eingesetzt.

Drug- & Gentransfer

Zellpenetrierende und selbstassemblierende Peptide sind wichtige Bestandteile moderner Gen- und Pharmaträgersysteme. Im Vergleich zu viralen Vektoren sind Peptide leichter synthetisierbar und machen die Technologie zugänglicher.

Kosmetische Anwendungen

Viele Kosmetika setzen auf die positiven Eigenschaften von kosmetischen Peptiden. Kleine Peptide, die die Hautbarriere überwinden, werden in Kosmetika integriert, da sie sich leicht verteilen und regenerative sowie schützende Eigenschaften haben. Auch Peptide mit antimikrobiellen Effekten kommen in Cremes zur Vorbeugung und Behandlung bekannter Hautprobleme zum Einsatz.

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Die am häufigsten genutzten Peptidsynthese-Methoden

Chemische Synthese	Rekombinante Expression	Semisynthese
Festphasensynthese Flüssigphasensynthese Native chemical ligation	Bakterielle Systeme ( coli und B. subtilis) Hefesysteme ( cerevisiae und P. pastoris) Säuger- oder Insektenzelllinien	Kombination synthetischer und rekombinanter Fragmente mittels chemischer oder enzymatischer Ligation

Festphasen-Peptidsynthese dominiert seit Jahrzehnten die kundenspezifische Produktion. Sie wurde in den 1950er-Jahren entwickelt und bleibt unübertroffen bezüglich Automatisierung, Kosten, Skalierbarkeit, Lieferzeiten und Ausbeuten. Sie wird schrittweise auf einem Festträger von C- zu N-Terminus unter Verwendung von Nα-geschützten Aminosäuren durchgeführt, um Nebenreaktionen zu minimieren.

N-terminale Schutzgruppen

Boc (t-Butyloxycarbonyl)

Entfernung mit TFA während der Deprotektion.
Fmoc (9-Fluorenylmethoxycarbonyl)

Entfernung mit Piperidin während der Deprotektion.

Permanente Seitenkettenschutzgruppen, meist Benzyl (Bzl) und tert-Butyl (tBu), verhindern unerwünschte Verzweigungen, widerstehen wiederholter Chemikalienbehandlung und werden erst am Schluss mit starken Säuren entfernt.

Der schrittweise Syntheseprozess

Deprotektion:

Nα-Schutzgruppen müssen entfernt werden, damit eine neue Aminosäure am N-Terminus angefügt werden kann. Die verwendeten Deprotektionmittel hängen von der Art der Schutzgruppen ab. TFA (Trifluoressigsäure) wird für Boc- und Piperidin für Fmoc-geschützte Aminosäuren verwendet.

2. Kupplung:

Für die Anlagerung einer neuen Aminosäure am N-Terminus einer Polypeptidkette muss die C-terminale Carboxylgruppe aktiviert werden. Carbodiimide wie Dicyclohexylcarbodiimid (DCC) oder Diisopropylcarbodiimid (DIC) werden als Kopplungsreagenzien eingesetzt.

3. Spaltung:

Nach mehreren Zyklen aus Deprotektion und Kupplung müssen alle verbleibenden Schutzgruppen von der Peptidkette entfernt werden.

Starke Säuren wie Fluorwasserstoff (HF), Bromwasserstoff (HBr) oder Trifluormethansulfonsäure (TFMSA) werden zur Spaltung von Boc- und Bzl-Gruppen verwendet, während eine mildere Säure wie TFA ausreicht, um Fmoc- und tBut-Gruppen zu entfernen.

In diesem Schritt wird die Peptidkette außerdem vom Festträger abgetrennt, um sie anschließend zu reinigen.

Wann es Alternativen zur Festphasensynthese braucht:

Die verwendeten starken Chemikalien können die Reinigung erschweren. Flüssigphasensynthese wird oft für GMP-konforme Produktion kurzer, extrem reiner Peptide (<10 AA) angewendet.

Beide chemischen Verfahren eignen sich vorrangig für lineare Peptide. Für größere oder komplexe Peptide empfiehlt sich rekombinante Expression – diese ist jedoch auf natürliche Aminosäuren beschränkt. Werden unnatürliche Aminosäuren UND komplexe Strukturen benötigt, ist der semisynthetische Ansatz ideal.

Effizienteste Peptid-Reinigungsverfahren

Trotz der hohen Effizienz moderner Peptidsynthesen können unerwünschte Nebenprodukte durch unvollständige Deprotektion, unerwünschte Nebenreaktionen, Verkürzungen, Deletionen, Isomere oder andere Nebenprodukte entstehen.

Diese Verunreinigungen werden regelmäßig durch eine oder mehrere Reinigungstechniken entfernt:

- Größenausschluss-Chromatografie
- Ionenaustausch-Chromatografie (IEC)
- Hochleistungsflüssigchromatografie (HPLC)
- Umkehrphasen-Chromatografie HPLC (RP-HPLC)
- Gel-Filtrations-HPLC

Unter diesen ist RP-HPLC das am häufigsten genutzte Reinigungsverfahren. Anders als konventionelle HPLC, die Produkte je nach Gehalt polarer Lösungsmittel trennt, bindet RP-HPLC hydrophobe Moleküle aus wässrigen Lösungen und gibt sie entsprechend ihrer Hydrophobizität ab. So lassen sich korrekt synthetisierte Peptide leichter von unerwünschten Nebenprodukten trennen.

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