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Un choix illimité de modifications
ProteoGenix offre un choix illimité de modifications des peptides pour les adapter à toutes vos applications.
Pas de peptide - pas de frais
Votre projet est notre priorité ; en cas d’échec, nous recommençons la synthèse jusqu’à l’obtention du bon peptide ou vous ne payez rien.
Questions fréquentes sur la synthèse de peptides
QU’EST-CE QUI EST INCLUS DANS NOTRE SERVICE DE SYNTHÈSE DE PEPTIDES ?
Nous vous livrons le peptide lyophilisé et un rapport décrivant tous les contrôles de qualité (séquence d’acides aminés, informations sur les modifications, pureté, spectre de masse et profil d’HPLC du peptide).
QUEL DEGRÉ DE PURETÉ DOIS-JE CHOISIR POUR LA SYNTHÈSE DE MON PEPTIDE ?
S’il est très important pour la réussite de vos expériences, le degré de pureté d’un peptide peut avoir un impact considérable sur le prix de sa synthèse. Vous pouvez utiliser le tableau ci-dessous pour déterminer le degré de pureté dont vous avez besoin en fonction de l’application dans laquelle vous souhaitez utiliser votre peptide.
| Degré de pureté du peptide | Applications |
|---|---|
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Non purifié |
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>70% |
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>80% |
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>95% |
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Si votre application ne figure pas dans ce tableau, n’hésitez pas à contacter notre chargé d’affaires spécialisé qui se fera un plaisir de vous aider à choisir la pureté adéquate pour votre peptide.
COMMENT PUIS-JE SOLUBILISER MON PEPTIDE ?
ProteoGenix peut faire des tests de solubilité pour vous, ce qui vous évite d’y consacrer une partie de votre stock de peptide.
Si vous choisissez de le faire vous-même, sachez que la méthode généralement utilisée pour prédire la solubilité d’un peptide est de déterminer sa charge globale. Les petits peptides jusqu’à 5 acides aminés sont généralement solubilisés dans de l’eau distillée. Pour les autres peptides, utilisez le guide ci-dessous pour déterminer les conditions de solubilisation optimales en fonction de la séquence du peptide :
-
Attribuez -1 à chaque résidu acide (Asp / D, Glu / E) et à l’acide carboxylique terminal. Attribuez +1 à chaque résidu basique (Arg / R, Lys / K, His/ H) et à l’amine terminale. Faites la somme de toutes les valeurs pour déterminer la charge globale de votre peptide.
-
Si la charge globale est positive, essayez de dissoudre votre peptide dans l’eau. Si le peptide ne se dissout pas, acidifiez la solution avec de l’acide acétique à 10 à 30 %. Ajoutez du TFA si l’acide acétique ne permet pas de dissoudre le peptide à une concentration suffisante.
-
Si la charge globale est négative et que le peptide ne contient pas de résidus cystéine, essayez de dissoudre le peptide dans l’eau. Si le peptide ne se dissout pas, ajoutez de l’hydroxyde d’ammonium pour obtenir la concentration souhaitée.
-
Si la charge globale calculée est nulle, le peptide peut être solubilisé avec des solvants organiques tels que le méthanol, l’éthanol, l’isopropanol ou l’acétonitrile. Pour certaines applications, vous pouvez aussi utiliser une petite quantité de DMSO dilué dans l’eau. Des précautions spécifiques doivent être observées pour les peptides contenant des résidus cystéine, méthionine et tryptophane, car ils sont sensibles à l’oxydation ; remplacez le DMSO par du DMF.
Synthèse de peptides pour la production d’anticorps
SÉLECTION D’UN PEPTIDE
Les antigènes peptidiques synthétiques peuvent constituer des outils puissants pour la génération d’anticorps polyclonaux et monoclonaux (développement d’hybridomes). La plupart du temps la sélection des peptides se fait par prédiction des épitopes antigéniques dans la séquence de la protéine native. Cette prédiction des séquences antigéniques repose souvent sur des propriétés physico-chimiques telles que l’hydrophilie, la flexibilité et l’accessibilité :
- Les séquences hydrophiles sont souvent privilégiées étant donné que les résidus hydrophiles des protéines présentes en milieu aqueux dans leur état natif sont exposés à la surface de la protéine.
- Comme les empêchements stériques peuvent entraver l’interaction anticorps-antigène, la séquence cible doit être accessible dans la structure de la protéine native.
- Une certaine flexibilité de la structure secondaire est également nécessaire pour assurer une bonne complémentarité entre l’anticorps et le site antigénique.
La longueur de l’antigène peptidique est également un facteur critique à prendre en compte étant donné que les peptides courts (< 10 AA) sont trop petits pour former des épitopes, tandis que les peptides longs (> 20 AA) peuvent adopter des conformations tridimensionnelles différentes de leur conformation dans la protéine native. On considère donc généralement que la longueur optimale d’un antigène peptidique est comprise entre 10 et 20 AA.
STRATÉGIE DE COUPLAGE DU PEPTIDE
Un peptide seul n’induit en général qu’une faible réponse immune. Pour remédier à ce problème, le peptide est généralement couplé à une molécule porteuse. Le couplage d’un peptide à un porteur doit tenir compte de deux principaux facteurs :
- L’orientation du peptide : la règle générale est que le peptide doit toujours être présenté d’une manière similaire à sa présentation dans la protéine native.
- La nature de la protéine porteuse : la protéine porteuse comprend plusieurs épitopes qui peuvent stimuler une réponse immune. La KLH et la BSA sont les protéines porteuses les plus utilisées, avec une préférence pour la KLH, car elle n’est pas utilisée dans les essais expérimentaux et est dotée d’un pouvoir immunogène plus fort.
Principe de la synthèse d’un peptide
La plupart des techniques de synthèse de peptide sont basées sur la technique de synthèse en phase solide Fmoc développée par Atherton et Sheppard dans les années 1970.
La synthèse en phase solide consiste à coupler de façon successive les acides aminés pour former la chaîne peptidique souhaitée. Dans cette méthode, la chaîne peptidique est fixée de façon covalente à une résine insoluble consistant en un polymère synthétique contenant des groupes fonctionnels.
Ces groupes réagissent avec l’extrémité carboxylique des acides aminés N-protégés, ce qui conduit au couplage covalent. Les réactions indésirables (et donc les sous-produits) sont prévenues par la protection transitoire du groupe amine terminal et la protection permanente des chaînes latérales des acides aminés. La déprotection de l’acide aminé couplé à la surface solide et l’activation de l’extrémité carboxylique de l’acide aminé ajouté conduit au couplage des deux acides aminés. À la fin de chaque étape, un lavage élimine les éventuels sous-produits et les réactifs.
La synthèse du peptide procède par la répétition de ce schéma réactif jusqu’à l’obtention de la séquence souhaitée. Le peptide final est clivé de la surface de la résine au moyen d’un acide fort (généralement du TFA).