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Synthèse de peptide jusqu’à 150 AA
ProteoGenix peut synthétiser des peptides jusqu’à 150 AA.
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ProteoGenix propose une gamme illimitée de modifications sur les peptides.
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Inclus avec votre commande de synthèse de peptide à façon
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| Rapport QC standard |
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| Analyses additionnelles (sur demande) |
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| Test de solubilité (sur demande) |
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Vous cherchez des peptides recombinants sur-mesure ?
Chez ProteoGenix, nous proposons l’expression recombinante et la sémisynthèse
(ligation de fragments synthétiques et recombinants) en plus de la
synthèse standard sur support solide Fmoc. Si vous travaillez sur des
structures complexes, contactez notre équipe pour en savoir plus sur nos solutions.
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Recommandations utiles pour travailler
avec les peptides synthétiques
Comment tester la solubilité de votre peptide synthétique personnalisé ?
La méthode la plus couramment utilisée pour tester la solubilité repose sur la détermination de la charge. Pour les petits peptides (jusqu’à 5 acides aminés), l’eau distillée reste la première option. Dans les autres cas, suivez ces étapes :
- Attribuez -1 à chaque résidu acide (Asp / D, Glu / E) et à la terminaison acide carboxylique. Donnez +1 à chaque résidu basique (Arg / R, Lys / K, His/h) et à la terminaison amine. Faites la somme pour obtenir la charge totale de votre peptide.
- Si la charge globale est positive, tentez de dissoudre votre peptide dans l’eau. S’il ne se dissout pas, acidifiez votre solution avec de l’acide acétique (10 à 30 %). Ajoutez du TFA si l’acide acétique ne permet pas une dissolution suffisante.
- Si la charge globale est négative et que le peptide ne contient pas de résidus cystéine, essayez de le dissoudre dans l’eau. S’il ne se dissout pas, ajoutez de l’hydroxyde d’ammonium pour obtenir la concentration désirée.
- Si la charge calculée est nulle, diluez le peptide dans un solvant organique (méthanol, éthanol, isopropanol ou acétonitrile). Une faible quantité de DMSO diluée dans l’eau peut être utilisée selon l’application. Faites particulièrement attention si le peptide contient de la cystéine, méthionine ou tryptophane, sensibles à l’oxydation. Dans ces cas, préférez le DMF au DMSO.
Comment concevoir un peptide antigénique pour vaccins et production d’anticorps
Les peptides antigéniques synthétiques sont des outils puissants pour la génération d’anticorps polyclonaux ou monoclonaux, et pour la conception de vaccins peptidiques. Pour ces applications, les peptides doivent répondre à deux critères : l’antigénicité et l’immunogénicité. L’antigénicité correspond à la capacité de l’antigène à interagir avec le site de liaison fonctionnel d’un anticorps ; l’immunogénicité est l’aptitude d’un peptide à déclencher une réponse immunitaire humorale et/ou cellulaire. Un peptide efficace pour un vaccin ou la production d’anticorps doit réunir ces deux propriétés.
L’antigénicité peut être augmentée :
- En choisissant des séquences hydrophiles : les régions solubles comportent des résidus hydrophiles en surface, plus propices à susciter une réponse immunitaire.
- En assurant une accessibilité élevée de l’épitote : même dans les régions hydrophiles, les encombrements stériques peuvent gêner l’interaction anticorps-antigène. Il est donc indispensable de garantir l’accessibilité de l’épitote dans la protéine native.
- En préférant une longueur optimale : pour maximiser l’antigénicité, les peptides doivent compter entre 10 et 20 AA. En dessous de 10 AA, ils sont rarement reconnus par les anticorps ; au-dessus de 20 AA, ils risquent d’adopter des conformations 3D ne mimant plus la structure native.
L’immunogénicité d’un peptide peut être renforcée par couplage à un transporteur, sous réserve des bonnes pratiques :
- Orientation du peptide : le peptide doit toujours être présenté comme dans la protéine native.
- Nature de la protéine porteuse : la protéine support comporte plusieurs épitopes capables d’induire une réponse immunitaire. Le choix du support est donc primordial : KLH et BSA sont les transporteurs les plus courants, KLH étant préféré en raison de sa masse et de sa complexité qui renforcent la réponse immunitaire.
Principales applications des peptides synthétiques
Médicaments peptidiques
De nombreux médicaments à base de peptides sont issus de modifications chimiques de molécules naturelles. Ils restent essentiels dans le traitement de diverses maladies métaboliques.
Vaccins peptidiques
Les vaccins figurent parmi les approches les plus efficaces de la médecine moderne. Les versions classiques reposaient sur l’utilisation de pathogènes inactivés, difficiles à produire. À l’inverse, les vaccins peptidiques sont considérés comme une alternative plus sûre, économique et hautement spécifique.
Peptides pour l’ingénierie tissulaire
La découverte de peptides d’adhésion cellulaire et auto-assemblants a ouvert de nouvelles perspectives pour l’ingénierie tissulaire. Ils sont utilisés comme biomolécules pour soutenir la croissance cellulaire et la régénération tissulaire.
Vectorisation de médicaments & gènes
Les peptides pénétrants et auto-assemblants sont deux éléments clés des applications bioactives avancées de livraison de gènes et médicaments. À l’opposé des méthodes conventionnelles utilisant des vecteurs viraux, les peptides sont plus faciles à synthétiser, rendant ces technologies plus accessibles.
Applications cosmétiques
De nombreux soins cosmétiques misent sur les propriétés des peptides cosmétiques. Les petits peptides capables de traverser la barrière cutanée sont recherchés pour leurs propriétés protectrices et régénérantes. Les peptides antimicrobiens sont aussi fréquemment intégrés dans les crèmes pour prévenir et traiter diverses affections cutanées.
Méthodes de synthèse de peptide les plus utilisées
| Synthèse chimique | Expression recombinante | Sémisynthèse |
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Combinaison de fragments synthétiques et recombinants via ligation chimique ou enzymatique |
La synthèse de peptides sur support solide domine le marché des services de synthèse personnalisée depuis plusieurs décennies. Mise au point dans les années 50, cette technologie reste inégalée en automatisation, économie, évolutivité, délais et rendements.
Elle est généralement réalisée sur support solide, étape par étape, du C au N-ter. Les acides aminés Nα-protégés guident la synthèse et limitent les réactions secondaires. Aujourd’hui, deux principaux groupes protecteurs du N-ter sont utilisés : Boc (t-butyloxycarbonyle) et Fmoc (9-fluorenylmethoxycarbonyle).
Outre ces groupes, des protections permanentes sont placées sur les chaînes latérales pour éviter les ramifications et résister aux cycles chimiques. Elles ne sont libérées qu’à l’étape finale par traitement acide puis le peptide purifié. Les groupes benzyle (Bzl) et tert-butyle (tBu) sont les plus courants pour les chaînes latérales.
La synthèse étape par étape suit :
- Déprotection : Les groupes Nα sont retirés pour ajouter un nouveau résidu au N-ter. Les réactifs de déprotection dépendent de la nature du groupe. Par exemple, le TFA (acide trifluoroacétique) pour Boc et le pipéridine pour Fmoc.
- Couplage : L’ajout d’un acide aminé au N-ter nécessite l’activation de la fonction carboxyle du C-ter. Les carbodiimides, comme le dicyclohexylcarbodiimide (DCC) ou le diisopropylcarbodiimide (DIC), sont utilisés comme agents de couplage.
- Clivage : Après plusieurs cycles, toutes les protections sont éliminées. Des acides forts (HF, HBr ou acide trifluorométhanesulfonique – TFMSA) sont utilisés pour le Boc et Bzl, le TFA pour Fmoc et tBu. Le peptide est alors libéré du support et purifié.
La production chimique de peptides peut compliquer leur purification ; pour surmonter cette limite, la synthèse en phase liquide est parfois utilisée pour produire des peptides de grade GMP. Bien que plus longue et moins rentable que la phase solide, la méthode en phase liquide est employée pour de courts peptides très purs (<10 AA). La synthèse sur support solide et en phase liquide sont deux méthodes chimiques pour les peptides linéaires. Pour des peptides longs/structurels complexes, l’expression recombinante est préférable mais elle ne permet que l’intégration d’acides aminés naturels produits par l’hôte. La sémisynthèse devient donc la solution idéale pour des structures complexes ou contenant des acides aminés non standards.
Méthodes de purification de peptide les plus efficaces
Malgré la grande efficacité des méthodes de synthèse, certaines génèrent des sous-produits non désirés suite à une déprotection incomplète, à des réactions parasites, des délétions/désaminoacides, isomères, etc.
L’élimination des impuretés se fait typiquement à l’aide d’une ou plusieurs techniques :
- Chromatographie d’exclusion de taille
- Chromatographie échangeuse d’ions (IEC)
- Chromatographie liquide haute performance (HPLC)
- Chromatographie HPLC en phase inverse (RP-HPLC)
- Filtration sur gel HPLC
Le procédé RP-HPLC reste le plus employé pour purifier les peptides. Contrairement à une HPLC conventionnelle qui sépare selon la concentration de solvants polaires, la RP-HPLC retient les molécules hydrophobes et les élue en fonction de leur hydrophobicité, facilitant l’élimination des impuretés.