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Cosa include il tuo ordine di sintesi di peptidi su misura
Metodo di sintesi del peptide
  • Sintesi in fase solida Fmoc (standard)
  • Sintesi di peptidi GMP (su richiesta)
Quantità
  • Da 1 mg a 1 kg
Purezza
  • Da grezzo a ≥ 98%
  • Rimozione TFA su richiesta
Tempi di consegna
  • A partire da 10 giorni lavorativi
Spedizione
  • Temperatura ambiente
Ordine peptidico
  • Peptide liofilizzato e relativo report QC
Report QC standard
  • Sequenza di amminoacidi
  • Informazioni su purezza e quantità
  • Informazioni su modifiche e coniugazioni
  • Profili MS e HPLC (eccetto per peptidi grezzi/desalati)
Analisi aggiuntive (su richiesta)
  • Analisi del contenuto netto di peptide (N%)
  • Analisi qualitativa degli amminoacidi (AAA)
  • Analisi del contenuto d'acqua
  • Analisi cromatografica degli ioni (TFA, HAC)
  • Residui di solventi (DMF, ACN)
  • Endotossine (<1EU/MG)
Test di solubilità (su richiesta)
  • Richiedi un test di solubilità per evitare di utilizzare parte della tua scorta per la prova. Se preferisci eseguire il test nei tuoi laboratori, consulta le linee guida qui sotto.

Cerchi peptidi ricombinanti su misura?

Da ProteoGenix offriamo espressione ricombinante e semisintesi
(ligazione di frammenti sintetici e ricombinanti), oltre alla
sintesi standard Fmoc in fase solida. Se stai lavorando con strutture complesse, contatta il nostro team per scoprire come possiamo aiutarti.

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Linee guida utili per lavorare
con peptidi sintetici

Come testare la solubilità del tuo peptide sintetico personalizzato

Il metodo più utilizzato per testare la solubilità si basa sulla determinazione della carica. Per i peptidi piccoli (fino a 5 amminoacidi), l’acqua distillata è la prima opzione. Negli altri casi, puoi fare riferimento a questa guida:

Attribuisci -1 ad ogni residuo acido (Asp / D, Glu / E) e al gruppo carbossilico terminale.

Poi assegna +1 ad ogni residuo basico (Arg / R, Lys / K, His/h) e all’amine terminale.

Somma entrambi per determinare la carica totale del tuo peptide

Se la carica totale è positiva, prova a sciogliere il peptide in acqua.

Se il peptide non si scioglie, acidifica la soluzione con acido acetico (10–30%).

Aggiungi TFA se l’acido acetico non consente una concentrazione sufficiente.

Se la carica complessiva è negativa e il peptide non contiene residui di cisteina, prova a sciogliere il peptide in acqua.

Se il peptide non si scioglie, aggiungi idrossido di ammonio per ottenere la concentrazione desiderata.

Se la carica calcolata è zero, il peptide può essere diluito con solventi organici (metanolo, etanolo, isopropanolo o acetonitrile).

Una piccola quantità di DMSO diluita con acqua può essere utilizzata in base all’applicazione finale.

Prestare particolare attenzione ai peptidi contenenti cisteina, metionina o triptofano poiché sono sensibili all’ossidazione.

In questi casi, sostituisci DMSO con DMF.

Come progettare peptidi antigenici per vaccini e produzione di anticorpi

I peptidi antigenici sintetici rappresentano strumenti potenti per la generazione di anticorpi policlonali o monoclonali e come componenti di vaccini peptidici. Per queste applicazioni, i peptidi devono essere progettati tenendo presenti due caratteristiche: antigenicità e immunogenicità. Antigenicità descrive la capacità di un antigene di interagire con il sito funzionale dell’anticorpo, mentre l’immunogenicità indica la capacità del peptide di indurre una risposta immunitaria umorale e/o cellulare. Per vaccini e produzione anticorpale efficaci, i peptidi devono possedere entrambe le proprietà.
L’incremento dell’antigenicità del peptide si ottiene attraverso

  • Scegliere sequenze idrofile: le regioni solubili presentano residui idrofilici esposti in superficie e sono più propense a indurre una risposta immunitaria.

  • Garantire elevata accessibilità dell’epitopo: l’ingombro sterico può ostacolare l’interazione anticorpo-antigene anche in regioni idrofile, è essenziale che l’epitopo sia facilmente accessibile nella proteina nativa.

  • Optare per una lunghezza ottimale del peptide: per massimizzare l’antigenicità, i peptidi dovrebbero avere tra 10 e 20 residui AA. Peptidi troppo corti (<10 AA) sono poco riconosciuti dagli anticorpi, quelli troppo lunghi (>20 AA) possono assumere conformazioni tridimensionali che non riproducono la struttura nativa.
L’immunogenicità può essere massimizzata accoppiando i peptidi a carrier, seguendo questi consigli:

  • Orientamento del peptide : il peptide deve essere presentato come nella proteina nativa.

  • Natura della proteina carrier: la proteina trasportatrice contiene diversi epitopi capaci di indurre risposta immunitaria, quindi la scelta del carrier è cruciale. KLH e BSA sono i più usati; KLH è la molecola preferita per la sua grande massa e complessità, che induce una risposta immunitaria più forte.

Principali applicazioni dei peptidi sintetici

Farmaci peptidici

Molti farmaci peptidici sono creati tramite modifiche chimiche di molecole naturali. Questi farmaci sono fondamentali nel trattamento di diverse malattie metaboliche.

Vaccini peptidici

I vaccini sono tra le strategie mediche più efficaci. Quelli convenzionali utilizzano patogeni inattivati per indurre risposte immunitarie, ma sono difficili da produrre. Al contrario, i vaccini peptidici sono una valida alternativa, più sicura e specifica.

Peptidi per ingegneria tissutale

La scoperta di peptidi d’adesione cellulare e autoassemblanti ha rivoluzionato l’ingegneria tissutale. Questi peptidi sono usati come biomolecole per sostenere la crescita e rigenerazione cellulare.

Drug & Gene Delivery

Peptidi cell-penetrating e autoassemblanti sono componenti bioattivi fondamentali nelle applicazioni avanzate di drug e gene delivery. Rispetto a metodi convenzionali con vettori virali, i peptidi sono più facili da sintetizzare e rendono la tecnologia più accessibile.

Applicazioni cosmetiche

Molti prodotti per la cura personale sfruttano le proprietà di peptidi cosmetici. I piccoli peptidi in grado di attraversare la barriera cutanea sono spesso incorporati nei cosmetici per la loro diffusione facile e proprietà protettive/regenerative. I peptidi antimicrobici vengono aggiunti alle creme per prevenire e trattare numerose condizioni cutanee note.

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Metodi di sintesi peptidica più diffusamente utilizzati

Sintesi chimica Espressione ricombinante Semisintesi
  • Sintesi in fase solida
  • Sintesi in fase liquida
  • Ligazione chimica nativa
  • Sistemi batterici (E. coli e B. subtilis)
  • Sistemi di lievito (S. cerevisiae e P. pastoris)
  • Linee cellulari di mammifero o insetto
 Combinazione di frammenti sintetici e ricombinanti tramite ligazione chimica o enzimatica

La sintesi dei peptidi in fase solida domina la produzione personalizzata da decenni. Sviluppata negli anni ’50, questa tecnica resta insuperata per automazione, costi, scalabilità, tempi e rese. Si esegue passo dopo passo su supporto solido, dal C all’N-terminale, usando amminoacidi Nα-protetti per minimizzare reazioni indesiderate.
Gruppi protettivi N-terminali
  • Boc (t-butyloxycarbonil)

    Rimosso con TFA durante la deprotezione.

  • Fmoc (9-fluorenilmetossicarbonile)

    Rimosso con piperidina durante la deprotezione.

I gruppi protettivi permanenti per le catene laterali, come Benzile (Bzl) e tert-butile (tBu), prevengono ramificazioni indesiderate e resistono ai trattamenti chimici ripetuti. Vengono rimossi solo alla fine tramite acidi forti.
Il processo di sintesi step by step
  1. Deprotezione:

I gruppi Nα-protettivi devono essere rimossi per consentire l’aggiunta di un nuovo residuo sul terminale N. Gli agenti di deprotezione variano a seconda del gruppo protettivo: TFA (acido trifluoroacetico) si usa per Boc, piperidina per Fmoc.

2. Accoppiamento:

L’aggiunta di un nuovo amminoacido al terminale N della catena polipeptidica richiede l’attivazione dell’acido carbossilico C-terminale. Si utilizzano come agenti d’accoppiamento i carbodiimmidi come DCC o DIC.

3. Clivaggio:

Dopo diversi cicli di deprotezione e accoppiamento, tutti i gruppi protettivi residui vengono rimossi dalla nuova catena polipeptidica.

Per i gruppi Boc e Bzl si usano acidi forti come fluoruro d’idrogeno (HF), bromuro d’idrogeno (HBr) o acido trifluorometansulfonico (TFMSA), mentre per i gruppi Fmoc e tBut basta l’acido trifluoroacetico (TFA).

In quest’ultima fase, la catena viene anche rimossa dal supporto solido e sottoposta a purificazione.

Quando preferire metodi diversi dalla fase solida:

I reagenti aggressivi della sintesi in fase solida possono rendere complessa la purificazione. La sintesi in fase liquida è preferita per produzioni GMP-grade, ma si limita a peptidi corti e molto puri (<10 AA).

Entrambi sono metodi chimici adatti a peptidi lineari. Per peptidi lunghi o strutture complesse, l’espressione ricombinante (solo AA naturali) è consigliabile; per AA innaturali e strutture complesse, la semisintesi è spesso la soluzione ideale.

Metodi di purificazione dei peptidi più efficaci

Nonostante l’efficienza delle principali tecniche di sintesi, molte possono generare impurezze a causa di deprotezione incompleta, reazioni indesiderate tra gruppi protettivi liberi, troncamenti, delezioni di amminoacidi, isomeri e altri sottoprodotti.

L’eliminazione di queste impurezze si ottiene con una o più tecniche di purificazione:
    • Cromatografia ad esclusione dimensionale
    • Cromatografia a scambio ionico (IEC)
    • Cromatografia liquida ad alte prestazioni (HPLC)
    • Cromatografia RP-HPLC (reverse phase)
    • Gel-filtrazione HPLC

Tra questi, la RP-HPLC è la tecnica di purificazione più usata. A differenza della HPLC convenzionale che separa i prodotti modificando la concentrazione dei solventi polari nella fase mobile, la RP-HPLC cattura le molecole idrofobiche dalle soluzioni acquose e le rilascia in base alla loro idrofobicità. Questo facilita la separazione dei peptidi correttamente sintetizzati dalle impurezze indesiderate.

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