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Service de synthèse de peptides

Synthèse de peptides personnalisée

Synthèse de peptides personnalisée pour la recherche, les séquences difficiles et le passage à plus grande échelle — avec un support technique, de l’analyse de la séquence jusqu’à la production finale.

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  • 99 % de taux de réussite de synthèse
  • Peptides jusqu’à 150 acides aminés
  • Large gamme de modifications, conjugaisons et acides aminés non standards
  • Grande expertise dans les peptides difficiles

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Pourquoi choisir les services de synthèse de peptides sur mesure de ProteoGenix ?

Choisir le bon fournisseur de synthèse de peptides sur mesure, c’est trouver le bon équilibre entre qualité, flexibilité, expertise technique et prix. Découvrez ce que ProteoGenix propose pour vos projets de peptides.

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  • Synthèse de peptides jusqu’à 150 AA

    ProteoGenix peut synthétiser des peptides jusqu’à 150 acides aminés.

  • Large gamme de modifications

    ProteoGenix propose une large gamme de modifications de peptides.

  • Pas de résultat – pas de frais

    Votre projet est notre priorité : nous recommençons jusqu’à obtenir le bon peptide, sinon vous ne payez pas.

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Cys n°

&

Cys n°
Cys n°

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Des peptides de haute qualité à des prix compétitifs sont à portée de clic ! À partir de 1,66 € par acide aminé, générez des peptides synthétiques jusqu’à 150 résidus avec une gamme illimitée de modifications et ne payez que si vous êtes satisfait de votre commande. En quelques clics, complétez le formulaire pour recevoir un devis instantané et commandez directement depuis notre boutique via le paiement en ligne sécurisé. Commencez votre synthèse peptidique personnalisée dès maintenant !

Inclus dans votre commande de synthèse peptidique personnalisée
Méthode de synthèse peptidique
  • Synthèse en phase solide Fmoc (standard)
  • Synthèse peptidique GMP (sur demande)
Quantité
  • De 1 mg à 1 kg
Pureté
  • Crue à ≥ 98 %
  • Élimination du TFA sur demande
Délai de livraison
  • À partir de 10 jours ouvrés
Expédition
  • Température ambiante
Commande de peptide
  • Peptide lyophilisé et rapport de Contrôle Qualité correspondant
Rapport QC standard
  • Séquence d’acides aminés
  • Informations sur la pureté et quantité
  • Informations sur modifications et conjugaisons
  • Profils MS et HPLC (sauf pour peptides bruts/désalinisés)
Analyses supplémentaires (sur demande)
  • Analyse du contenu en peptide net (N%)
  • Analyse qualitative des acides aminés (AAA)
  • Teneur en eau
  • Chromatographie ionique (TFA, HAC)
  • Résidus de solvants (DMF, ACN)
  • Endotoxines (<1EU/MG)
Test de solubilité (sur demande)
  • Demandez un test de solubilité pour ne pas utiliser une partie de votre stock pour vos propres tests. Si vous préférez le faire sur place, consultez nos recommandations ci-dessous.

Vous recherchez des peptides recombinants sur mesure ?

Chez ProteoGenix, nous proposons l’expression recombinante et la semi-synthèse
(ligation de fragments synthétiques et recombinants) en plus de la
synthèse standard Fmoc en phase solide. Si vous travaillez sur des structures complexes, contactez notre équipe pour en savoir plus sur nos solutions.

Obtenez des peptides de la plus haute qualité en 3 étapes simples

Si vous souhaitez un accompagnement d’expert pour optimiser la stabilité et le rendement de votre peptide synthétique tout en maintenant des coûts de production maîtrisés, contactez notre équipe pour plus d’informations.

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Guides pratiques pour travailler
avec des peptides synthétiques

Comment tester la solubilité de votre peptide synthétique personnalisé

La méthode la plus répandue repose sur la détermination de la charge du peptide. Pour les petits peptides (<5 AA), l’eau distillée est appropriée. Pour les autres cas, suivez nos instructions ci-dessous :

Attribuez -1 à chaque résidu acide (Asp / D, Glu / E) ainsi qu’à la carboxyle terminale. Puis, donnez +1 à chaque résidu basique (Arg / R, Lys / K, His / h) et à l’amine terminale. Additionnez les valeurs pour obtenir la charge globale du peptide.

Si la charge globale est positive, tentez de dissoudre votre peptide dans l’eau. Si cela ne fonctionne pas, acidifiez la solution par de l’acide acétique (10 à 30 %). Ajoutez du TFA si nécessaire pour atteindre la bonne concentration.

Si la charge globale est négative, sans résidus cystéine, tentez aussi la dissolution dans l’eau. Si besoin, ajoutez de l’hydroxyde d’ammonium jusqu’à l’obtention de la concentration désirée.

Si la charge calculée est nulle, le peptide peut être dissous dans un solvant organique (méthanol, éthanol, isopropanol ou acétonitrile). Une faible quantité de DMSO diluée dans l’eau peut être utilisée. Attention pour les peptides contenant cystéine, méthionine ou tryptophane (sensibles à l’oxydation) : remplacer DMSO par DMF.

Comment concevoir des peptides antigéniques pour vaccins et production d’anticorps

Les peptides antigéniques synthétiques sont des outils puissants pour la génération d’anticorps polyclonaux ou monoclonaux et comme composants de vaccins peptidiques. Pour ces applications, deux propriétés sont essentielles : l’antigénicité et l’immunogénicité. L’antigénicité désigne la capacité d’un antigène à interagir avec le site de liaison fonctionnel d’un anticorps, alors que l’immunogénicité reflète la capacité d’un peptide à induire une réponse immunitaire humorale et/ou cellulaire. Pour la production efficace de vaccins ou d’anticorps, le peptide doit présenter les deux propriétés.
Optimisez l’antigénicité du peptide en :

  • Choisissant des séquences hydrophiles : les régions solubles comportent des résidus exposés, plus susceptibles de déclencher une réponse immunitaire.

  • Assurant une accessibilité optimale de l’épitope : une gêne stérique peut empêcher l’interaction anticorps-antigène, même dans les zones hydrophiles. Il est donc essentiel de garantir que l’épitope soit facilement accessible dans la protéine native.

  • Choisissant une longueur optimale : pour maximiser l’antigénicité, privilégiez 10 à 20 AA par peptide. Les peptides courts (<10 AA) sont rarement reconnus, tandis que les longs (>20 AA) acquièrent des conformations n’impliquant pas fidèlement la structure native.
Maximisez l’immunogénicité peptidique en couplant les peptides synthétiques
dans le respect des points suivants :

  • Orientation du peptide : celui-ci doit toujours être présenté selon la même conformation que dans la protéine native.

  • Nature du porteur protéique : le porteur contient souvent plusieurs épitopes immunogènes, d’où l’importance du bon choix. KLH et BSA sont les plus utilisés; KLH étant préféré pour sa masse et sa complexité générant une forte immunogénicité.

Principales applications des peptides synthétiques

Médicaments à base de peptides

De nombreux médicaments peptidiques sont obtenus par modification chimique de molécules naturelles. Indispensables pour traiter de nombreuses pathologies métaboliques.

Vaccins peptidiques

Les vaccins sont l’une des stratégies médicales modernes les plus efficaces. Traditionnellement produits à partir de pathogènes inactivés, ils sont difficiles à industrialiser. À l’inverse, les vaccins peptidiques offrent une alternative économique, sûre et très spécifique.

Peptides pour l’ingénierie tissulaire

La découverte des peptides d’adhésion cellulaire et auto-assemblés a ouvert de nouvelles perspectives pour l’ingénierie tissulaire. Ces peptides soutiennent la croissance cellulaire et régénèrent les tissus.

Drug & Gene Delivery

Les peptides pénétrants et auto-assemblés sont des composants majeurs des techniques avancées de vectorisation génique et médicamenteuse. Contrairement aux méthodes à vecteurs viraux, ils sont facilement synthétisables, rendant ces technologies accessibles.

Applications cosmétiques

Beaucoup de soins utilisent les propriétés des peptides cosmétiques. Les petits peptides diffusent facilement à travers la peau et apportent protection et régénération. Des peptides antimicrobiens sont aussi inclus contre les affections cutanées connues.

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Méthodes de synthèse peptidique les plus répandues

Synthèse chimique Expression recombinante Sémi-synthèse
  • Synthèse en phase solide
  • Synthèse en phase liquide
  • Ligation chimique native
  • Systèmes bactériens (E. coli et B. subtilis)
  • Systèmes levures (S. cerevisiae et P. pastoris)
  • Lignes cellulaires mammifères ou insectes
 Combinaison de fragments synthétiques et recombinants via ligation chimique ou enzymatique

La synthèse peptidique en phase solide domine la production personnalisée depuis des décennies. Développée dans les années 1950, elle reste inégalée en automatisation, coût, rendement et délai. Elle s’effectue pas à pas sur un support solide, de l’extrémité C à N, à l’aide d’acides aminés Nα-protégés afin de limiter les réactions secondaires.
Groupes protecteurs N-terminal
  • Boc (t-butyloxycarbonyle)

    Retiré via TFA lors de la déprotection.

  • Fmoc (9-fluorenylmethoxycarbonyle)

    Retiré via la pipéridine lors de la déprotection.

Des groupes de protection permanents sur chaînes latérales, principalement Benzyle (Bzl) et tert-butyle (tBu), évitent les branchements indésirables, résistent aux traitements chimiques répétés et sont retirés à la dernière étape, avec des acides forts.
Étapes du procédé de synthèse
  1. Déprotection :

Les groupes protecteurs Nα sont retirés pour permettre l’ajout d’un nouveau résidu. Les agents de déprotection varient selon le groupe protecteur. On utilise TFA pour Boc et la pipéridine pour Fmoc.

2. Couplage :

Pour ajouter un acide aminé au N-terminal de la chaîne, il faut activer l’acide carboxylique en C-terminal. Les carbodiimides comme le DCC ou DIC sont les réactifs les plus courants.

3. Clivage :

Après plusieurs cycles de déprotection et couplage, tous les groupes protecteurs restants sont retirés de la chaîne. Les acides forts (fluorhydrique HF, bromhydrique HBr, acide trifluorométhanesulfonique TFMSA) servent à libérer les groupes Boc et Bzl, tandis qu’un acide plus doux comme le TFA suffit pour Fmoc et tBu. Cette étape permet aussi de détacher le peptide du support solide pour sa purification.

Quand dépasser la synthèse en phase solide ? :

Les solvants forts de la synthèse sur phase solide compliquent parfois la purification. La synthèse en phase liquide est donc utilisée en environnement GMP, mais reste surtout limitée à de courts peptides très purs (<10 AA).

Les deux techniques sont idéales pour des peptides linéaires. Pour les larges chaînes ou structures complexes, l’expression recombinante est préférable — mais limitée aux AA naturels. Quand AA non-naturels & structures complexes sont requis, la semi-synthèse s’avère idéale.

Méthodes de purification de peptides les plus efficaces

Malgré la très bonne efficacité de la synthèse, de nombreuses impuretés peuvent apparaître (déprotection incomplète, réactions indésirables, délétions, isomères, etc.).

L’élimination de ces impuretés passe souvent par une ou plusieurs méthodes de purification :
    • Chromatographie d’exclusion de taille
    • Chromatographie d’échange d’ions (IEC)
    • Chromatographie liquide à haute performance (HPLC)
    • HPLC phase inversée (RP-HPLC)
    • HPLC filtration sur gel

Parmi ces solutions, la RP-HPLC est la plus utilisée. Contrairement à l’HPLC conventionnelle qui sépare selon la concentration du solvant polaire, la RP-HPLC retient d’abord les molécules hydrophobes puis les élue en fonction de leur hydrophobicité. Cela facilite l’extraction des peptides synthétisés des impuretés.

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