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Notre service de phage display propose une bibliothèque naïve riche de 1,51 × 10¹⁰ variants, permettant la découverte de nanocorps uniques en moins de cycles de criblage.
Utilisez l’immunisation ciblée avec votre propre bibliothèque de VHH pour augmenter les chances d’isoler des VHH spécifiques à votre cible par rapport à une bibliothèque naïve.
Les VHH sont faciles à produire dans ces trois systèmes, vous permettant de choisir le système d’expression le mieux adapté à votre application.
Recevez au moins 3 candidats VHH uniques pour comparer les affinités, concevoir des formats bispécifiques et avancer vos décisions en toute confiance.
Les VHH d’alpaga et de lama offrent une plus grande homologie des chaînes VH, tandis que les VHH de chameau proposent des CDR3 plus longs et une diversité accrue pour des cibles difficiles. Nos experts vous conseillent la meilleure option pour votre projet.
Cas d’étude
Cas d’étude : Accélérer la découverte de candidats VHH ciblant PD-1 pour la recherche sur le cancer du poumon non à petites cellules
Grâce à leur taille compacte (~15 kDa), les VHH pénètrent mieux les tissus que les anticorps complets, diffusant rapidement et s’éliminant aisément. Idéal lorsque l’accès rapide et efficace aux tissus est primordial.
Leur petite taille permet aux VHH de se lier à des épitopes inaccessibles aux anticorps traditionnels, augmentant les probabilités de découvrir des liants uniques et à haute affinité.
Les VHH sont extrêmement stables, résistant à la chaleur, aux variations de pH et aux protéases tout en maintenant leur fonctionnalité de liaison. Ceci permet leur utilisation dans des applications variées, telles que réactifs de capture ou biosenseurs.
Les VHH présentent une faible immunogénicité grâce à leur petite taille et leur forte homologie de séquence avec la famille VH humaine III.
Développez des thérapies ciblées grâce à la petite taille, la stabilité et la grande solubilité des VHH, permettant d’administrer vos charges précisément sans compromis sur la liaison.
Renforcez votre efficacité thérapeutique en créant des fusions VHH-Fc ou VHH-IgG pour cibler et fonctionner de manière optimisée.
Outil
Briolay, T., Petithomme, T., Gravoueille, & al. (2025). Développement d’engageurs bispécifiques puissants basés sur l’Affitin pour l’immunothérapie des cancers exprimant MSLN. Molecular Therapy: Oncology, 33(4), 201095.
Li, Z., Alshagawi, M. A., Oot, R. A., Alamoudi, & al. (2024). Un nanocorps contre la sous-unité c de la V-ATPase inhibe la métastase des cellules tumorales mammaires 4T1-12B vers le poumon chez la souris. Oncotarget, 15, 575–587.
Nous collaborons avec ProteoGenix depuis 2023 sur la découverte d’un VHH ciblant une protéine de surface très complexe. Grâce à leur bibliothèque propriétaire LiAb-VHHMAX™ ils ont identifié 4 liants spécifiques montrant une fixation précise sans cibles hors cible détectées. En partenariat étroit, nous avons poursuivi avec le cartographie d’épitope pour identifier le site exact de liaison, et ProteoGenix a également déterminé la constante de dissociation (KD) qui correspondait parfaitement à l’affinité souhaitée. Tout au long du projet, l’expertise scientifique et l’accompagnement professionnel de ProteoGenix ont été précieux. Leurs conseils nous ont aidés à faire les bons choix stratégiques et à faire avancer notre projet efficacement et en toute confiance.