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ProteoGenix bietet rekombinante Protein-Expressionsdienste in 5 Systemen von µg- bis Grammskala an – inklusive vollständiger Qualitätskontrolle (QC).
E. coli • B. subtilis • Hefe • Baculovirus • Säugetier
Von µg zu g mit Screening-Flaschen und Bioreaktoren.
Enzyme • Antikörper • Cytokine • GPCRs • Membranproteine • VLPs • Wachstumsfaktoren
Die Wahl des richtigen Expressionssystems ist entscheidend für Ausbeute, Faltung, Löslichkeit, Aktivität und posttranslationale Modifikationen.
⏱ Zeitaufwand: 3-5 Wochen
Goldstandard für diagnostische und forschungsrelevante Antikörper.
• Zwei Haupt-Zelllinien: CHO: XtenCHO™ (proprietär, primär), ATACHO und HEK: HEK293T, HEK293F
• Ideal für: Therapeutische Proteine, Antikörper, Cytokine, GPCRs, multidomänische Konstrukte und Zielproteine, die Bioaktivität erfordern
⏱ Zeitaufwand: 2-3 Wochen
E. coli ist das bevorzugte System für schnelle, hochausbeutende Expression einfacher Proteine, insbesondere in der Strukturanalyse.
• Stämme: BL21 (DE3), TE7, Rosetta (DE3)
• Ideal für: Enzyme, Strukturproteine, Wachstumsfaktoren, Proteindomänen – für Forschung & industrielle Nutzung
⏱ Zeitaufwand: 6-9 Wochen
Das Baculovirus-Expressionssystem ermöglicht hohe Ausbeuten großer oder komplexer Proteine, die eukaryotische Modifikationen wie Glykosylierung und Disulfidbrücken-Bildung benötigen.
• Stämme: auf Anfrage erhältlich
• Ideal für: Große multidomänische Proteine, VLPs, Proteinkomplexe, Ziele in der Strukturanalyse
⏱ Zeitaufwand: 5-7 Wochen
Hefe balanciert hohe Expression mit eukaryotischen PTMs und eignet sich für kleine bis große Produktionsmaßstäbe.
• Zwei Plattformen: Pichia pastoris, Saccharomyces cerevisiae
• Ideal für: sekretierte Proteine, eukaryotisch gefaltete, aber nicht mammalisch glykosylierte Proteine; industrielle & agroanwendungen
⏱ Zeitaufwand: 2-3 Wochen
Bacillus subtilis sezerniert Proteine direkt in das Kulturmedium, was die Downstream-Purifikation vereinfacht. Es bietet geringe Endotoxinwerte und ist optimal für Proteine, deren Sekretion essenziell für die Aktivität ist.
• Stämme: auf Anfrage erhältlich
• Ideal für: sekretierte Proteine, Industrieenzyme, GRAS-Anwendungen, prokaryotische Expression ohne Einschlusskörper
Expertenempfehlung
Wissenschaftler von ProteoGenix prüfen Ihr Zielprotein und alle Anforderungen und empfehlen danach die geeignete Expressionsstrategie.
Vergleichen Sie Säugetierzellen, E. coli, Bacillus subtilis, Baculovirus/Insektenzellen und Hefe, um das geeignetste rekombinante Protein-Expressionssystem für Ihr Zielprotein auszuwählen.
Die Expressionssysteme unterscheiden sich in Bezug auf Proteinqualität, Produktionsgeschwindigkeit, Skalierbarkeit, posttranslationale Modifikationsmöglichkeiten und Projektbudget. Säugetierzellen sind generell die erste Wahl für Antikörper und therapeutische Proteine, während E. coli die schnellste und günstigste Lösung für einfachere rekombinante Proteine darstellt.
| Säugetierzellen | E. coli | B. subtilis | Baculovirus/Insektenzellen | Hefe | |
|---|---|---|---|---|---|
| Ideal für | Antikörper, Cytokine, Rezeptoren, therapeutische Proteine, In-vivo-Studien | Strukturanalyse, einfache Antigene, Enzyme | Sekretierte Proteine | Große komplexe Proteine, VLPs, multimerische Komplexe | Skalierbare Produktion mit PTMs zu moderaten Kosten |
| Zeit | 3–5 Wochen | 2–3 Wochen | 2–4 Wochen | 6–9 Wochen | 5–7 Wochen |
| Posttranslationale Modifikationsmöglichkeiten | Hoch | Niedrig | Niedrig | Mittel | Mittel |
| Disulfidbrückenbildung | +++ | ∅ | ∅ | ++ | + |
| Expression komplexer und multidomänischer Proteine | +++ | ∅ | ∅ | ++ | ++ |
| Endotoxin-Level | Niedrig | Hoch | Niedrig | Niedrig | Niedrig |
| Komplexität beim Hochskalieren | Mittel | Einfach | Einfach | Komplex | Mittel |
| Level der Proteinsezernierung | Hoch | Niedrig | Mittel | Mittel | Mittel |
Mit über 11.000 erfolgreich produzierten rekombinanten Proteinen verfügen unsere Wissenschaftler über Erfahrung in der Expression nahezu aller Protein-Familien – von einfachen Enzymen bis hin zu sehr anspruchsvollen Membranproteinen, therapeutischen Antikörpern und Proteinen mit nativen posttranslationalen Modifikationen.
Herausfordernde Ziele, die eine optimierte Expressionsstrategie erfordern.
GPCRs, Ionenkanäle, Transporter, Zelloberflächenrezeptoren
BEISPIELE:
• β2-adrenerger Rezeptor
• CFTR
• SERT
• hERG
• Claudine
• Integrine
Forschungs-, Diagnostik- und Industrieenzyme
BEISPIELE:
• Kinasen
• Phosphatasen
• Proteasen
• Nukleasen
• Polymerasen
• CRISPR-Cas9
Alle gängigen Antikörperformate
BEISPIELE:
• IgG (alle Subklassen)
• Fab
• scFv
• VHH
• Bispezifische
• ADC-Payloads
Komplexe Antigenformate und virusähnliche Partikel
BEISPIELE:
• SARS-CoV-2 Spike
• Influenza HA/NA
• RSV F-Protein
• HIV Env
Fusionsproteine, multimerische & multidomänische Konstrukte
BEISPIELE:
• Fc-Fusionen
• TRAP-Proteine
• Trimerische Antigene
• Coiled-coil-Assemblies
Glykoproteine, Phosphoproteine, GPI-verankerte Ziele
BEISPIELE:
• hCG
• Tissue Plasminogen Aktivator (tPA)
• Gerinnungsfaktoren
• Wnt-Liganden
Sie suchen ein spezifisches Protein?
Die Wahl des richtigen Partners für Proteinexpression bedeutet mehr als nur Produktionskapazität. Erfolgreiche rekombinante Proteinexpression erfordert eine optimale Strategie für jedes Ziel, technische Herausforderungen zu antizipieren und Abläufe individuell anzupassen, um größtmöglichen Erfolg zu garantieren.
Jedes Projekt wird individuell evaluiert. Wir empfehlen das für die Komplexität, Anwendung und Qualitätsanforderungen Ihres Proteins geeignetste System – auch wenn dies nicht ursprünglich angefragt wurde.
Viele rekombinante Proteine benötigen mehr als Standardprotokolle. Unsere Wissenschaftler entwickeln individuelle Strategien für Membranproteine, toxische Proteine, multidomänische Konstrukte, aggregationsanfällige Targets und Proteine, die komplexe Faltung oder PTMs erfordern.
Neben etablierten Plattformen entwickeln wir kontinuierlich proprietäre Lösungen wie XtenCHO® Race, um Erträge zu steigern, Zeitpläne zu beschleunigen und die Bandbreite der realisierbaren Proteine zu erweitern.
Statt mehrere Anbieter zu koordinieren, können Sie sich auf ein wissenschaftliches Team für Expression, Optimierung, Reinigung, Analytik und Scale-up verlassen. So bleibt alles im Projektverlauf in einer Hand.
Jedes Projekt wird durch erfahrene Promovierte betreut, die technische Empfehlungen geben, Resultate besprechen sowie Strategien anpassen – für eine kollaborative statt transaktionale Zusammenarbeit.
Unsere Proteinproduktionsdienste sind optimiert auf hohe Ausbeute, Funktionalität und Reproduzierbarkeit für jedes rekombinante Protein.

Zu Beginn prüfen wir Ihre Proteinsequenz auf Expressionsrisiken, Codon-Usage, Signalsequenzen, Transmembranregionen und weitere kritische Aspekte. Anschließend optimieren wir das Konstrukt und wählen den passenden Expressionsvektor entsprechend Zielprotein und Produktionsziel aus.
Vor größeren Produktionen testen wir die Expression, Löslichkeit und Qualität in kleinen Kulturen. So verringern wir technische Risiken und identifizieren optimale Bedingungen, bevor größere Mengen exprimiert werden.
Transiente Proteinexpressionsdienste:
• mg–g-Mengen
• schnellste Zeitpläne
Entwicklung kundenspezifischer Zelllinien:
• Produktion im g–kg-Bereich
• Bioreaktor- oder stabile Zelllinienlösungen
Ein- oder mehrstufige Reinigung nach Ihren Vorgaben.
Mögliche Methoden:
– Affinitätschromatographie: Nickel (His-tag), Streptactin (Strep-tag), Protein A/G (Fc-tag)
– Ionenaustausch-Chromatographie (IEX)
– Größenausschlusschromatographie (SEC)
– Endotoxinentfernung (bis <0,1 EU/mL garantiert)
– Tag-Entfernung (Protease-Spaltung)
– Renaturierung (bei unlöslichen Proteinen aus Einschlusskörpern)
– Pufferoptimierung
Jede Charge wird vor Auslieferung qualitätsgeprüft.
Standardmäßig enthalten:
• SDS-PAGE
• UV280
Erweiterte Analysen je nach Wunsch.
Proteine werden lyophilisiert und optimal verpackt geliefert:
Für präklinisches Material erhalten Sie ein CoA und QC-Berichte entsprechend unserem nach ISO 9001-zertifizierten Qualitätsmanagementsystem.
Schwer exprimierbare Proteine
Mit mehr als 25 Jahren Erfahrung hat unser Team gezielte Strategien für Projekte entwickelt, bei denen Standardbedingungen nicht funktionieren – u.a. GPCRs, pMHC-Komplexe, multipass Membranproteine, sekretierte Proteine mit komplexen Disulfidbrücken und Proteinkomplexe, die Koexpression benötigen.
Ein PhD-Wissenschaftsmanager prüft Ihr Zielprotein, die Expressionshistorie und Literatur, bevor er die Strategie empfiehlt.
Wir testen schnell im am besten passenden System im kleinen Maßstab. So validieren wir die Baseline oder sehen, ob Plan A ausreichend ist.
Wir diagnostizieren die Fehlerursache (z.B. niedrige Ausbeute, geringe Löslichkeit, Instabilität) und wenden gezielte Lösungen an. Im Folgenden finden Sie einen Überblick unserer Ansätze.
Proprietäre Technologie
Mit XtenCHO Race™, unserer eigenen CHO-transienten Expressionsplattform, erhalten Sie exklusiven Zugang zu einem der produktivsten Säugetierexpressionssysteme auf dem Markt. Diese Plattform wurde intern entwickelt und speziell für anspruchsvolle Proteinproduktionen validiert.
” Ich habe ProteoGenix kürzlich für die Produktion eines rekombinanten Proteins in HEK293-Zellen gewählt. Die hohe Produktivität und starke Aktivität des gewonnenen Proteins, vermutlich durch ordnungsgemäße Glykosylierung und Faltung, ermöglichten es uns, spannende Ergebnisse in funktionellen Studien zu erzielen und neue Meilensteine im Forschungsprojekt zu erreichen. Die Servicequalität und der reibungslose, freundliche Austausch mit dem Projektmanager waren maßgeblich für diesen Erfolg. Ich kann ProteoGenix für rekombinante Proteinproduktionen eindeutig empfehlen. “
Erfahren Sie, wie unsere Wissenschaftler anspruchsvolle Projekte für rekombinante Proteine und Antikörper lösen – von der schnellen Kandidatenauswahl bis hin zur präklinischen Herstellung.
Von Gensynthese und Expressionsscreening bis zur Reinigung und großtechnischen Herstellung – unsere Proteinproduktionsdienste sind für höchste Ausbeute, Funktionalität und Reproduzierbarkeit bei jedem rekombinanten Protein ausgelegt.
Das verwendete Expressionssystem beeinflusst maßgeblich das Projektbudget. E. coli und B. subtilis sind in der Regel die günstigsten Optionen, während Säugetierzellen einen höheren Aufwand bedeuten – sie ermöglichen jedoch native Proteinstruktur und posttranslationale Modifikationen.
Die Endkosten hängen von Komplexität, Reinigung, Analytik, Produktionsmaßstab und gewünschten Optimierungsschritten ab.
E. coli und B. subtilis sind meist am wirtschaftlichsten, da sie schnell wachsen und relativ einfache Abläufe ermöglichen.
Hefe bietet einen ausgezeichneten Kompromiss aus Wirtschaftlichkeit und eukaryotischer Expression.
Baculovirus/Insektenzellen werden bevorzugt bei komplexen rekombinanten Proteinen mit fortgeschrittener Faltung oder Multi-Subunit-Assemblierung.
Säugetierzellen sind meist die teuerste Lösung, jedoch ideal für Antikörper, Rezeptoren, Cytokine und therapeutische Proteine, die native posttranslationale Modifikationen erfordern.
Alvarado-Marchena, L., Martínez-Pérez, M., Aparicio, F., Pallas, V., & Maumus, F. (2022). Recent acquisition of functional M6A RNA demethylase domain in orchid TY3/Gypsy elements. Frontiers in Plant Science, 13. https://doi.org/10.3389/fpls.2022.939843
Steindor, M., Stehling, F., Olivier, M., Kehrmann, J., Diricks, M., Maurer, F. P., Horn, P. A., Straßburg, S., Welsner, M., Sutharsan, S., & Lindemann, M. (2021). Species-Specific Interferon-Gamma Release Assay for the Diagnosis of Mycobacterium abscessus Complex Infection. Frontiers in Microbiology, 12. https://doi.org/10.3389/fmicb.2021.692395
Noack, L. C., Bayle, V., Armengot, L., Rozier, F., Mamode-Cassim, A., Stevens, F. D., Caillaud, M., Munnik, T., Mongrand, S., Pleskot, R., & Jaillais, Y. (2021). A nanodomain-anchored scaffolding complex is required for the function and localization of phosphatidylinositol 4-kinase alpha in plants. The Plant Cell, 34(1), 302–332. https://doi.org/10.1093/plcell/koab135