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Cosa include il tuo ordine di sintesi peptidica personalizzata
| Metodo di sintesi peptidica |
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| Peptide ordinato |
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| Report QC standard |
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| Analisi aggiuntive (su richiesta) |
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| Test di solubilità (su richiesta) |
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(ligazione di frammenti sintetici e ricombinanti) oltre alla
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Linee guida utili per lavorare con peptidi sintetici
Come testare la solubilità del tuo peptide sintetico personalizzato
Il metodo più comune per testare la solubilità si basa sulla determinazione della carica. Per piccoli peptidi fino a 5 amminoacidi, l’acqua distillata resta la prima opzione. Negli altri casi, segui questa guida:
- Attribuisci -1 a ciascun residuo acido (Asp / D, Glu / E) e al gruppo carbossilico terminale. Poi, assegna +1 a ciascun residuo basico (Arg / R, Lys / K, His/h) e all’ammine terminale. Somma i valori per determinare la carica complessiva del peptide
- Se la carica totale è positiva, prova a sciogliere il peptide in acqua. Se non si dissolve, acidifica la soluzione con acido acetico (10-30%). Aggiungi TFA se l’acido acetico non basta per la diluizione
- Se la carica totale è negativa e il peptide non contiene cisteina, scioglilo prima in acqua. Se non si dissolve, aggiungi idrossido di ammonio fino a ottenere la concentrazione desiderata.
- Se la carica totale calcolata è zero, il peptide può essere diluito con solventi organici (metanolo, etanolo, isopropanolo o acetonitrile). Un po’ di DMSO diluito in acqua può essere usato a seconda dell’applicazione. Serve attenzione se sono presenti cisteina, metionina o triptofano poiché sono sensibili all’ossidazione. In questi casi, sostituire DMSO con DMF.
Come progettare peptidi antigenici per vaccini e produzione di anticorpi
I peptidi antigenici sintetici sono strumenti potenti per la generazione di anticorpi policlonali o monoclonali e come componenti di vaccini peptidici. In queste applicazioni, i peptidi devono essere progettati con due proprietà: antigenicità e immunogenicità. Il primo termine descrive la capacità di un antigene di interagire con il sito legante funzionale di un anticorpo, il secondo indica la capacità di un peptide di stimolare una risposta immunitaria umorale e/o cellulare. Per un vaccino o anticorpo efficace, il peptide deve possedere entrambe le caratteristiche.
L’antigenicità può essere ottimizzata:
- Scegliendo sequenze idrofile: le regioni solubili, con residui idrofili esposti in superficie, stimolano più facilmente una risposta immunitaria.
- Garantendo alta accessibilità dell’epitopo: l’ingombro sterico può ostacolare l’interazione anche in zone idrofile. È fondamentale che l’epitopo sia accessibile nella proteina nativa.
- Optando per una lunghezza ottimale: per massimizzare l’antigenicità, i peptidi devono avere tra 10 e 20 AA. Peptidi corti (20 AA) tendono a conformazioni che non imitano la struttura nativa.
L’immunogenicità peptidica può essere massimizzata coniugando i peptidi sintetici a carrier, seguendo queste regole:
- Orientamento peptidico: il peptide deve essere presentato in modo simile a quello della proteina nativa.
- Natura della proteina carrier: la proteina carrier spesso dispone di diversi epitopi immunogenici; è quindi fondamentale scegliere la più opportuna. KLH e BSA sono le carrier più usate. KLH è spesso preferita per l’elevata massa e complessità, che stimola una risposta immunitaria marcata.
Principali applicazioni dei peptidi sintetici
Peptidi farmaceutici
Molti peptidi farmaceutici sono ottenuti tramite modifiche chimiche di molecole naturali. Si rivelano essenziali nel trattamento di numerose patologie metaboliche.
Vaccini peptidici
I vaccini sono tra le strategie di maggior successo della medicina moderna. Quelli convenzionali usano patogeni inattivi per suscitare una risposta immunitaria, rendendo la produzione complessa. Al contrario, i vaccini peptidici stanno emergendo come alternativa sicura, specifica ed economica.
Peptidi per ingegneria tissutale
La scoperta di peptidi adesivi e auto-assemblanti ha dato nuove prospettive all’ingegneria dei tessuti. Questi peptidi sono usati come molecole bioattive per sostenere crescita cellulare e rigenerazione.
Drug & Gene Delivery
Peptidi cell-penetrating e auto-assemblanti sono componenti chiave delle moderne applicazioni di drug e gene delivery. A differenza dei metodi classici con vettori virali, i peptidi sono più semplici da sintetizzare.
Applicazioni cosmetiche
Molti prodotti per la cura personale sfruttano le proprietà dei peptidi cosmetici. Peptidi piccoli, capaci di attraversare la barriera cutanea, sono inclusi per la facile diffusione e le proprietà protettive e rigeneranti. Peptidi antimicrobici sono utilizzati in creme per prevenire e trattare condizioni cutanee note.
Metodi più usati per la sintesi peptidica
| Sintesi chimica | Espressione ricombinante | Semisintesi |
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Combinazione di frammenti sintetici e ricombinanti tramite ligazione chimica o enzimatica |
La sintesi peptidica in fase solida ha dominato il mercato della produzione su misura negli ultimi decenni. Sviluppato negli anni ’50, il metodo si è evoluto fino a divenire una tecnologia senza eguali per automazione, economicità, scalabilità, tempi di consegna e rese.
Tradizionalmente viene eseguita su un supporto solido, aggiungendo un residuo per volta dal C al N-terminale. Gli amminoacidi Nα-protetti controllano la direzione di sintesi e minimizzano le reazioni secondarie. Oggi si usano principalmente due gruppi protettivi dell’N-terminale: Boc (t-butyloxycarbonyl) e Fmoc (9-fluorenylmethoxycarbonyl).
Oltre a questi, si impiegano gruppi protettivi permanenti sulle catene laterali, utili a prevenire ramificazioni indesiderate e resistenti a numerosi cicli chimici. Vengono rimossi solo al termine mediante acidi forti. Benzilico (Bzl) e tert-butile (tBu) sono i più diffusi per la protezione laterale.
La sintesi stepwise avviene come segue:
- Deprotezione: i gruppi protettivi vanno rimossi per aggiungere il nuovo residuo all’N-terminale. Gli agenti di deprotezione dipendono dal gruppo: TFA (trifluoroacetico) per Boc, piperidina per quelli Fmoc.
- Accoppiamento: l’aggiunta di un nuovo residuo necessita l’attivazione dell’acido carbossilico C-terminale. I carbodiimmidi (DCC, DIC) sono i reagenti d’accoppiamento più usati.
- Clivaggio: dopo più cicli di deprotezione e accoppiamento, tutti i gruppi protettivi residui vengono rimossi dalla catena. Si usano acidi forti (HF, HBr, TFMSA) per Boc/Bzl o TFA per Fmoc/tBu. In questa fase la catena viene separata dal supporto e purificata.
L’impiego di reagenti forti può rendere complessa la purificazione dei peptidi sintetici. Per aggirare questo limite, si usa spesso la sintesi in fase liquida per ottenere peptidi GMP-grade. Sebbene più lenta e meno redditizia rispetto alla fase solida, la sintesi liquida trova applicazione in peptidi corti (<10 AA) ad alta purezza. Entrambi i metodi sono chimici e producono peptidi lineari. Se servono peptidi lunghi con strutture complesse, l'espressione ricombinante è preferibile. Tuttavia, essendo limitata agli amminoacidi naturali prodotti dall'organismo ospite, per peptidi con amminoacidi non naturali o strutture complesse la via semisintetica è ideale.
I metodi di purificazione più efficaci per i peptidi
Nonostante l’efficienza dei metodi di sintesi, possono generare impurità dovute a deprotezione incompleta, reazioni indesiderate, troncamenti e delezioni di amminoacidi, isomeri e sottoprodotti.
La rimozione di queste impurità si ottiene normalmente tramite:
- Cromatografia ad esclusione dimensionale
- Cromatografia a scambio ionico (IEC)
- Cromatografia liquida ad alte prestazioni (HPLC)
- Cromatografia su fase inversa HPLC (RP-HPLC)
- HPLC gel-filtrazione
Tra tutte, la RP-HPLC è la più diffusa. Diversamente dall’HPLC classica che separa in funzione della polarità dei solventi, nella RP-HPLC le molecole idrofobe vengono trattenute e rilasciate a seconda della loro idrofobicità. Questo consente di separare facilmente i peptidi sintetizzati correttamente dalle impurità.