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Optez pour l’expression protéique eucaryote la plus économique ! ProteoGenix associe sa longue expertise en production de protéines à une boîte à outils complète pour optimiser votre expression de protéine dans la levure.
Optez pour P. pastoris ou S. cerevisiae pour votre expression de protéine.
Nous proposons différentes souches de P. pastoris ou S. cerevisiae pour optimiser votre production de protéines.
Avec plus de 1500 expressions de protéines, faites confiance à notre expertise.
Du gène optimisé à la protéine, nous sommes votre partenaire pour l’expression protéique !
Chez ProteoGenix, un chef de projet PhD vous accompagne !
Les levures sont reconnues pour leur croissance rapide et leur rendement élevé en expression protéique.
2. Expression protéique à petite échelle
3. Mise à l’échelle et purification de l’expression protéique
| Étape | Contenu | Délais | Livrables |
|---|---|---|---|
| Étude pilote |
|
4 à 5 semaines |
|
| Expression protéique transitoire et purification |
|
2 semaines |
|
Options
Synthèse de gène incluant l’optimisation des codons pour l’expression protéique et sous-clonage dans un vecteur d’expression
Chromatographie d’exclusion de taille
Polissage (ADN, HCP, endotoxines)
Détoxification d’endotoxines
Analyses : WB, SEC analytique
Le choix de l’organisme hôte est essentiel lorsqu’on décide de réaliser l’expression de protéine dans la levure. De nombreux hôtes sont décrits dans la littérature. Cependant, S. cerevisiae et P. pastoris restent les plus largement utilisés.
Cette dernière offre plusieurs avantages pour l’expression de protéines :
Très faible niveau de protéines sécrétées natives : Pichia pastoris exprime très peu de protéines sécrétées. La majorité des protéines présentes dans le milieu représente donc la protéine recombinante d’intérêt. Cette propriété simplifie clairement le processus de purification protéique en aval.
Expression de protéine à haut titre : Pichia pastoris peut être cultivée à haute densité cellulaire. Cet hôte permet ainsi une production de protéines à haut rendement.
Modifications post-traductionnelles : Pichia pastoris possède toute la machinerie post-traductionnelle caractéristique des cellules eucaryotes. Ainsi, cet hôte réalise phosphorylations et glycosylations (différentes de celles observées dans l’expression protéique sur cellules de mammifère).
Sans endotoxines
En conclusion, l’expression de protéines dans Pichia pastoris est le choix de référence pour la production de protéines sécrétées. Pichia pastoris reste également une option pertinente pour la production de protéines thérapeutiques. Cet organisme a été utilisé comme hôte pour l’expression de plusieurs protéines thérapeutiques présentes sur le marché telles que :
Albumine sérique humaine
Collagène
Ecallantide
Insuline
En tant qu’organisme unicellulaire, S. cerevisiae et d’autres levures présentent les mêmes avantages que les systèmes procaryotes comme E. coli. Ainsi, S. cerevisiae se caractérise par des temps de génération courts, des rendements élevés en biomasse et des outils de manipulation de l’ADN bien caractérisés.
En plus de tous ces avantages, l’expression de protéines offre aussi des bénéfices supplémentaires par rapport à l’expression dans E. coli :
Modifications post-traductionnelles :
S. cerevisiae réalise la formation de ponts disulfure et la majorité des glycosylations observées dans les systèmes d’expression sur cellules de mammifère. Cependant, certaines différences existent, car S. cerevisiae est connue pour son hypermannosylation (plus prononcée que chez P. pastoris).
Statut GRAS :
S. cerevisiae bénéficie du statut GRAS, c’est-à-dire qu’elle est reconnue comme sûre par la FDA.
Sans endotoxines
Globalement, S. cerevisiae a été largement étudiée et dispose d’une large gamme d’outils (souches, vecteurs, etc.). En tenant compte de ces aspects, S. cerevisiae est l’hôte idéal pour les projets nécessitant le test de plusieurs conditions. Tout comme Pichia pastoris, S. cerevisiae est largement utilisée pour l’expression de protéines thérapeutiques. Toutefois, si une glycosylation plus “humaine” est nécessaire, baculovirus ou expression protéique sur cellules de mammifère seront privilégiés.
